异丙醇会使蛋白质变性。
甲醇、乙醇、丙酮等有机溶剂可以提供自己的羟基或羰基上的氢或氧去形成氢键，从而破坏了蛋白质中原有的氢键，使蛋白质变性。而引起蛋白质沉淀的原因一方面是由于甲醇、乙醇、丙酮等有机溶剂加入水中使溶剂介电常数降低，增加了相反电荷的吸引力。
主要用途
作为化工原料，可生产丙酮、过氧化氢、甲基异丁基酮、二异丁基酮、异丙胺、异丙醚、异丙基氯以及脂肪酸异丙酯和氯代脂肪酸异丙酯等。在精细化工方面，可用于生产硝酸异丙酯，黄原酸异丙酯、亚磷酸三异丙酯、异丙醇铝以及医药和农药等，也可用于生产二异丙酮、醋酸异丙酯和麝香草酚以及汽油添加剂。
异戊醇的作用:减少蛋白质变性操作过程中产生的气泡。异戊醇可以降低表面张力，从而减少气泡产生。另外，异戊醇有助于分相，使离心后的上层含DNA的水相、中间的变性蛋白相及下层有机溶剂相维持稳定。
乙醇引起的变性与沉淀 取3支试管，编号。依顺序加入试剂： 试管一： 5%卵清蛋白溶液、95%乙醇、pH4.7缓冲溶液各1mL 试管二： 5%卵清蛋白溶液、95%乙醇、0.1mol/L的NaOH溶液各1mL 试管三： 5%卵清蛋白溶液、95%乙醇、0.1mol/L的HCl溶液各1mL 振摇混匀后，观察各管有何变化。放置片刻，向各管内加水8毫 升，然后在第2、3号管中各加一滴甲基红．再分别用0.1当量／升醋酸溶液及0.1当星／升碳酸钠溶液中和之。观察各管颜色的变化和沉淀的生成。每管再加0.1当量／升盐酸溶液数滴，观察沉淀的再溶解。解释各管发生的全部现象。首先，只有高浓度乙醇长时间作用才会使蛋白质变性，低浓度的乙醇会使蛋白质的亲水结构（氢键）破坏而沉淀析出，类似于盐析。其次，变性的蛋白质是不会再溶于稀酸或稀碱了，应为变性即意味着结构的永久改变。你的试验中乙醇的最终浓度是95%*1ml/3ml=32%，而且最后蛋白会再溶解。因此，这个实验不足以证明蛋白质变性。后来继续加盐酸是为了使pH值偏离等电点，增大蛋白质的溶解度，进而使蛋白质再溶解。
这么简单的问题用得着那么大段么？根本就什么都不懂！酒精引起变性是因为 破坏水化层！
一番话影响血浆蛋白提取的因素有很多。
蛋白质的空间结构发生变化，从而引起蛋白质理化性质和生物功能改变。
乙醇在医学方面可做为一种消毒剂，乙醇作用于细菌细胞首先起到脱水作用，乙醇分子进入到蛋白质分子的肽链环节，使蛋白质发生变性沉淀；这种作用在70%的含量下显得更强。乙醇可导致蛋白质分子间易形成氢键。
变性原因：
变性作用是蛋白质受物理或化学因素的影响，改变其分子内部结构和性质的作用。一般认为蛋白质的二级结构和三级结构有了改变或遭到破坏，都是变性的结果。能使蛋白质变性的化学方法有加强酸、强碱、重金属盐、尿素、丙酮等；能使蛋白质变性的物理方法有加热(高温)、紫外线及X射线照射、超声波、剧烈振荡或搅拌等。
以上内容参考：百度百科-蛋白质变性
看源头厂家，再看国际原油。
可以存放，但不要时间太久。聚丙烯的化学稳定性很好，除能被浓硫酸、浓硝酸侵蚀外，对其它各种化学试剂都比较稳定；但低分子量的脂肪烃、芳香烃和氯化烃等能使聚丙烯软化和溶胀，同时它的化学稳定性随结晶度的增加还有所提高，所以聚丙烯适合制作各种化工管道和配件，防腐蚀效果良好。
装有机溶剂最好不要用塑料制品，倒不是化学反应的问题，虽然说聚合物分子量高不会溶解，但塑料里不可避免有低分子量的小片段和其它助剂是会溶解的，一来影响水箱的使用寿命，二来甲醇中会掺有杂质。还是用玻璃的吧。
反应液中的聚丙烯酰胺大分子不溶于甲醇，也不溶于丙酮，所以就有了沉淀。这个过程就是提纯
温度对蛋白结合水的能力有很大影响，主要影响是：①分子热运动增加，水分子随着温度提升而流失。②蛋白随着水分的缺失而发生聚集，进一步减弱对水的结合作用。③蛋白和水的复合物随着温度提升之后，发生的缺水状况，可以参考“豆干”的制作。
你怎么把这问题方这里了放在生物技术之类的会更好水扩散通过人工膜的速率很低,人们推测膜上有水通道. 1991年Agre发现第一个水通道蛋白CHIP28 (28 KD ), 他将CHIP28的mRNA注入非洲爪蟾的卵母细胞中,在低 渗溶液中,卵母细胞迅速膨胀,5 分钟内破裂.细胞的这 种吸水膨胀现象会被Hg2+抑制. 2003年Agre与离子通道的研究者MacKinnon同获诺贝尔 化学奖. 目前在人类细胞中已发现的此类蛋白至少有11种,被命名 为水通道蛋白(Aquaporin,AQP). 2003年,美国科学家彼得·阿格雷和罗德里克·麦金农,分别 因对细胞膜水通道,离子通道结构和机理研究而获诺贝尔化 学奖.活性调节：植物水通道蛋白活性调节 利用爪蟾卵母细胞表达体系已证明植物水通道蛋白的嵌入可以大大提高卵膜渗透水透性，然而，水通道蛋白更重要的生物学意义在于它可以快速灵活地调节水分子跨膜转运。 类似其他膜转运蛋白，水通道蛋白的调节机制可以大致分为两种，一种是通过翻译后蛋白修饰作用（如磷酸化/脱磷酸化）调节其转运活性；另一种机制便是改变单位面积上转运蛋白的含量。后者可以通过改变转运蛋白的合成速率来实现（基因水平调控），但这种调节方式很慢，很难使细胞在几分钟内对外界刺激作出灵敏的快速的反应。 除此之外，某些转运蛋白在激素及其它试剂作用下可以直接调用现有库中的蛋白，这种调节方式主要通过胞吐及内吞作用使转运蛋白在胞内贮存囊泡与质膜之间不断地循环（膜囊泡穿梭机制）。动物细胞中受血管加压素调节水通道蛋白即AQP2具有这种调节机制（King和Agre, 1996）, 在血管加压素作用下AQP2可以在细胞内膜和肾收集管顶端膜之间不断地循环。目前在植物中还未发现有类似的机制存在。
一级就是肽键和二硫键（这是核糖体做的），二、三……级就是把多条肽链连接起来，并且在三维空间里面进行扭曲（这是内质网和高尔基体做的）。强酸强碱首先能使蛋白质发生变性，也就是改变了它的二三级结构（结构变了，性质肯定变了啦），比如这条肽链，本来是向左扭的，它现在向右扭了，那不就变形了咯。其次，强酸强碱还能使蛋白质里的肽键发生水解反应，生成氨基酸。
绝大多数酶是蛋白质，但是也有极少数是RNA，强酸强碱会把他们的结构破坏掉，使其永久失活，但是也有一些特殊的酶能在强酸强碱的条件下进行催化，比如胃蛋白酶。
强酸强碱可以降低酶的活性属于抑制剂的一种在酶浓度及其他条件不变的情况下，底物浓度与反应速度的相互关系，可用矩形双曲线表示。在底物浓度很低时，反应速度随着底物浓度的增加而增加，两者是正比关系。随着底物浓度的继续升高，反应速度的增加趋势渐缓，再加大底物浓度，反应速度不再增加，逐渐趋于恒定。