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蛋白质检测论文

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蛋白质检测论文

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随着分子生物学的飞速发展,最为世人瞩目的人类基因组计划即将提前完成。人类将向了解自己的生命奥秘这一目标迈进一大步。但是,由于基因是遗传信息的携带者,而生命活动的执行者却是蛋白质,即基因的表达产物。因此,即使得到人类全部基因序列,也只是解决了遗传信息库的问题。人类揭示整个生命活动的规律,就必须研究基因的物产——蛋白质。相对于基因组而言,后者称为蛋白质组。1 蛋白质组概述及其相关研究技术和方法鉴于基因组研究的局限性,1994年澳大利亚Macquaie 大学的Wilkins和Williams等在意大利的一次科学会议上首次提出了蛋白质组(Proteome)这个概念。定义为“蛋白质组指的是一个基因组所表达的蛋白质”,即“PROTEOME”是由蛋白质的”PROTE”和基因组的“OME”字母拼接而成[1].这个新术语很快得到了国际生物学界的认可。目前对蛋白质组的分析工作大两个方面。一方面,通过二维胶电泳等技术得到正常生理条件下的机体、组织或细胞的全部蛋白质的图谱,相关数据将作为待测机体、组织或细胞的二维参考图谱和数据库。另一方面是比较分析在变化了生理条件下蛋白质组所发生的变化。目前蛋白质组研究技术常用以下手段:(1)用于蛋白质分离技术方面的如双向凝胶电泳(2-DE)、双向“高效”柱层析等。(2)用于蛋白质鉴定的技术如质谱技术、凝胶图像分析、蛋白质和多肽的N端、C端测序及氨基酸组成分析等。(3)用于蛋白质相互作用及作用方式研究的双杂交系统。(4)用于分析大量数据的生物工程信息学等[2].。2 蛋白质组在医学研究中的现状和前景自蛋白质组概念提出以来,已发表相关论文及论著数篇。并于是1997年举行了第一届国际性的“蛋白质组学”会议。同年出版式了第一部蛋白质组学的专著。目前蛋白质组在医学方面的研究重点在于对人类疾病的发病机制、早期诊断及治疗,对致病微生物的致病机理、耐药性及发现新的抗生素为主。现将这两方面的进展情况综述如下。2.1 人类疾病的蛋白质组研究2.1.1 直肠癌 直肠癌的发生是因多个基因的突变,导致肿瘤抑制基因失能所致,但确切机制仍不清楚。为探讨其发病机制,Sanchez等对15例结肠癌和13例正常人的结肠上皮进行2-DE,每个多肽模式用Melanie I12-DE分析软件进行分析。据此建立了包括882和861个斑点的结肠癌及正常人结肠粘膜的标准胶图。结果发现在分子量为13kD和pI值为5.6处的蛋白质仅出现在结肠癌的组织中。15例结肠癌患者中13/5.6蛋白有13例(87%)。此外,发现13/5.6蛋白不仅在中度、低度分化的结肠癌及有24年病史的溃疡性结肠炎过度表达,而且出现在7例分化程度不同的腺瘤的癌前病灶。但对照组则极少出现。这表明该蛋白的出现对检测早期直肠癌有很强提示。通过对该蛋白HPLC及测序等分析后,发现与钙粒蛋白B(calgranulin B)及钙卫蛋白(calprotectin)有很大关系[3]。2.1.2 肝癌 醛糖还原酶(aldose reductase, E.C.1.1.1.21)是醛酮还原酶超家族中的一个成员。它催化葡萄糖还原为山梨醇,通过减少内源或外源性代谢产物而起到解毒作用。Peter R等在用N-甲基-N-亚基脲诱导(N-methly-N-nitrosourea-induced)的小鼠肝癌中,用2-DE及氨基酸微型测序可分辩出一种肝癌诱导的醛糖还原酶样的蛋白质(35Kd/P17.4)。而在小鼠的晶状体中,则发现一种醛糖还原的同工酶,该酶与已知的小鼠醛糖还原酶有98%的同源性,而与肝癌诱导的醛糖还原酶样的蛋白质截然不同。这表明两种蛋白质是由相关的两条基因编码,在小鼠不同的器官中表达不同。肝癌诱导的醛糖还原酶蛋白质优先表达在肝癌及胎肝中,它们均受到纤维细胞生长因子的刺激,但随小鼠鼠器官的生理及病理环境而表现不同的形式。经免疫组化证实,肝癌诱导的醛糖还原酶样的蛋白质在成人肝脏中不表达,但在小鼠的肝癌 中又重新表达。同时发现该蛋白在癌前病变及肝癌中表达强烈,而在肝脏周围的正常组织不表达[4]。表明该蛋白可能与肝癌的发病有很大关系。2.1.3 扩张型心肌病 扩张型心肌病是一种严重的可导致心衰的心脏病,大多数患者需行心脏移植术。目前其发病机理不明,推测可能为多种因素所致。1990年已有两组人员进行该病的蛋白质组分析。其后不久心肌的2-DE数据库建成,并进入国际互联网络。Knecht等采用2-DE取得了3300个心肌蛋白条带,通过氨基酸序列分析、Edman降解法及基质辅助的激光解吸离子化质谱(MALDI-MS)等分析了其中150条。经活检及术后病理证实,有12条为扩张性心肌病特有的蛋白。但具体资料尚在进一步分析之中[5]。Arnott D等对新福林诱导的肥大心肌细胞进行蛋白质组分析,同对照相比亦发现有8种蛋白质的表达水平发现了变化[6]。2.1.4 膀胱癌 IFN-γ除抗病毒外,还有一项重要的功能即抗肿瘤作用。目前其抗肿瘤作用机制不明。有资料表明,IFN-γ可能通过在相关细胞中增强或抑制有关基因而发挥抗肿瘤作用。重组IFN-γ和IL-2已开始应用于膀胱癌的治疗中。为探明其作用机制,George等将四种分级程度不同的人膀胱癌新鲜活检标本,用50U/ml IFN-γ作用20个小时后,采用2-DE、微型序列分析、等电聚集、蛋白质印迹等方法,对标本进行蛋白质组分析。结果表明有五种蛋白质(色按酸-tRNA合成酶、IFN-γ诱导的r3,超氧化物歧化酶及两种分子量为35.8kD和11.2kD的未知蛋白)的表达量增加了75%,而醛糖还原酶表达量则下降。为研究IFN-γ对治疗膀胱癌的作用机制提供了一种方法[7]。此外,由于缺乏对膀胱鳞状细胞癌客观可靠的组织学分级标准,因而很其进行早期诊断。为此,Morten等对150例膀胱癌进行双盲法2-DE,并结合了蛋白质印迹法、微型序列分析及质谱等技术,建立了新鲜膀胱癌标本的2-DE数据库,且发现角蛋白10、14及银屑病相关的脂肪酸结合蛋白(psoriasis-associated fatty acid-binding protein,PA-FABP)等可以作为膀胱癌不同分化程度的标记物[8]。为早期诊断提供了一种新的手段。[ 本帖最后由 snow_white 于 2007-7-20 16:32 编辑 ]查看完整版本请点击这里:蛋白质组学研究〔综述〕05我也来说两句 查看全部回复 最新回复snow_white (2007-7-20 16:31:50)2.1.5 其它 目前人的各种组织、器官、细胞乃至各种细胞器已被广泛研究。以期为疾病诊治及了解发病机制提供新的手段。在一项利用蛋白质组研究技术进行的酒精对人体毒性的研究中发现,乙醇 会改变血清蛋白糖基化作用,导致许多糖蛋白的糖基缺乏,如转铁蛋白[9]。Jagathpala等对免疫所致的不孕症的男性精子蛋白质进行蛋白质组分析,发现了导致不孕症的6种自体及异体抗 精子抗体[10]。在对肾癌的研究中,发现有4种蛋白质存在于正常肾组织而在肾癌细胞中缺失。其中两种分别是辅酶Q蛋白色素还原酶和线粒体乏醌氧化还原复合物I。这提示线粒体功能低下可能在肿瘤发生过程中起重要作用[11]。Ekkehard Brockstedt等利用2-DE、Edman微型序列法、MALDI-MS等对人BL60-2伯基特淋巴瘤细胞系进行了细胞凋亡机制的研究,结果发现RNA聚合酶转录因子3a(BTF3a)和/或BTF3b与抗IgM抗体介导(anti-IgM antibody-mediated)的细胞凋亡有很大关系[12]。2.2 致病微生物的蛋白质组研究 近年来,WHO越来越重视感染性疾病对人类健康的影响。除结核、多重耐药链球菌感染及机会致病菌外,出现了一些新的感染因素如HIV、博氏疏螺旋体及埃博拉病毒等。因此这些致病微生物的蛋白质组分析,对于了解其毒性因子、抗原及疫苗的制备非常重要,此外对疾病的诊断、治疗和预防也同样重要。现已获得18种微生物的全部基因组序列,另有60余种的基因序列正在研究之中。这些工作的开展为蛋白质组的研究提供了有利条件。2.2.1 检测博氏疏螺旋体与免疫有关的蛋白质 博氏疏螺旋体(Borrelia burgdorferi)是莱姆病的主要病因,表现为环形红斑及流感样症状,大约有50%的未治患者发展为神经系统及关节系统疾病。该螺旋体可分为3种类型:B.burgdorferi sensu stricto,B.garinii, B.afzelii。其诊断需依靠血清学检查,但存在敏感性及特异性变化的缺点。为获得更可靠的血清学检查,Peter等用2-DE从B.garinii得到217个银染的蛋白斑点。从中国兔多克隆抗体鉴别出6个已知的讥原。将不同临床表现莱姆病患者的血浆用b.garinii 2-DE图杂交。用抗IgM及抗IgG作为第二抗体,在10例有游走性红斑的患者血浆中,检测出60~80个抗原。同时发现在有关节炎的患者血浆中,包含有抗15种抗原的IgM抗体及抗76种不同抗原的IgG抗体。而晚期有神经系统症状的患者血浆中,则包含有抗33种抗原的IgM抗体及抗76种抗原的IgG抗体。上述3种类型患者的血浆中均包含有抗6种已知抗原的抗体,且被SDSPAGE杂交所证实。这些抗原均是潜在的具有特异性诊断的标志物。2.2.2 弓形体抗原的检测 弓形体病是由鼠弓形体虫引起的寄生虫病。全球人口大约有30%是携带者,在欧洲是最常见的寄生虫病。如果妊娠者感染,该虫可通过胎盘引起胎儿的感染。且随着妊娠时间的增加,感染的机会也增加。大约50%母体的感染可引起新生儿先天性疾病。因此诊断及治疗越早越好。目前要依靠血清学及PCR,而单独采用血清学如用IgG,IgM,或IgA抗体对疾病活动期敏感性不够,尤其对于妊娠或有免疫抑制的患者。潜在感染常发生在有免疫抑制的患者中。对AIDS患者来说,鼠弓形体虫是最主要的致命性脑损伤的病因。因此,能否早期诊断对治疗来说尤为关键。Jungblut等将鼠弓形体虫RH株在人羊膜细胞系FL521中传代后,用2-DE得到300个银染的斑点。再将其与以下3种患者的血浆进行免疫杂交:(1)患有急性弓形体病的妊娠女性(n=11); (2)患急性弓形体病的非妊娠者(n=6)(3)有潜在感染的患者(n=9)。结果有9个斑点对各阶段的弓形体感染均反应,这9种斑点被用来当作弓形体感染的标记。其中7种标记可用作区别疾病的不同阶段。但对区别急性期与潜在期仍需联合应用多种抗原[4]。2.2.3 白色念珠菌 芽管结构是白色念珠菌向菌丝体转变的早期阶段,该结构能增强白色念珠菌对宿主细胞的粘附力、穿透力及破坏性。目前通过蛋白质组分析方法如2-DE、质谱等已检测出在芽管结构所表达的一组特异蛋白如DNA结合蛋白等,为致病提高了一些参考指标[13]。Monkt等发现,在conA反应后的SDS-PAGE图中,在芽管结构的膜上,分子量为80kD复合糖处,出现很淡的考马斯亮蓝染色,而在孢子时则未出现。提示膜的整合、出现未与ConA结合的80kD复合糖可能与芽管结构的发生及生长有关。粘附素(adhesin)是白色念珠菌表面的组成部分,介导其与宿主的结合,是侵入宿主所需的重要蛋白,包含多种成分如白色念珠菌胞壁上的疏水蛋白等,通过增强菌株的粘附性而在其致病机制中发挥一定作用。但由于这些蛋白有很大同源性、多种糖基化作用及与胞壁或胞浆膜上其它成分形成共价结合,故提纯及分析很难。现通过等电聚集、2-DE及洗脱电泳等方法,可使这些蛋白得到很好的纯化、分离及分析[14]。抗真菌药通过改变真菌胞壁组分的生物合成和重组胞壁相关酶的结合位置而发挥作用。抗真菌药远少于抗细菌药就在于对真菌细胞壁蛋白分析了解太少。现在临床上用于抗真菌的药物多为咪唑类(咪康唑、酮康唑)及三唑类(氟康唑、伊曲康唑),但有很多患者出现耐药现象。在白色念珠菌中,目前发现至少有8种CDR家族的基因可产生耐药株的表现型。且有55种基因分别表达ABC及MFS蛋白(菌内药物输出泵)[15.16]。但这些基因、蛋白与耐药之间的关系仍未清楚。应用2-DE、免疫检测蛋白质等技术,对这些蛋白在菌内的表达量进行分析,发现Cdrlp及CaMdrlp蛋白在耐咪唑类菌株中过量表达。在对咪唑类每感及去除CDR1基因的白色念珠菌株CA114中,提取并检测耐氟康唑突变子(FL3)的表达。结果发现FL3对氟康唑的耐是去除CDR1的基因的白色念珠菌株CA114的500倍 ,是CA114的250倍。且CDR1 mRNA在FL3的量是Ca114的8倍[17]。同时,对敏感性及耐药株蛋白质的2-DE图分析发现,在耐中有25种蛋白质增加,有76种蛋白质减少。推测白色念株菌是通过改变染色体数目或染色体重组来调节基因的表达量,进而产生耐药性[18]。随着蛋白质组技术成熟完善,将对真菌壁及耐药基因分泌的各种蛋白组成分析带来重大突破,并对抗真菌的研制提供重要资料。虽然蛋白质组学还处在一个初期发展研段,但我们相信随着其不断地深入发展,蛋白质组(学)研究在提示诸如生长、发育和代谢调控等生命活动的规律上将会有所突破,对探讨重大疾病的机理、疾病诊断、疾病防治和新药开发将提供重要的理论基础。[ 本帖最后由 snow_white 于 2007-7-20 16:33 编辑 ]snow_white (2007-7-20 16:34:25)二、蛋白质组学的研究进展蛋白质组学强调的是针对蛋白质的一个整体思路。从整体的角度看,蛋白质组研究大致可分为两种类型:一种是针对细胞或组织的全部蛋白质,也就是着眼点是整个蛋白质组;而另一种是以与一个特定的生物学机制或机制相关的全部蛋白质为着眼点,在这里整体是局部性的。针对细胞蛋白质组的完整分析的工作已经比较全面地展开,不仅如大肠杆菌、酵母等低等模式生物的蛋白质组数据库在建立之中,高等生物如水稻和小鼠等的蛋白质研究也已开展,人类一些正常和病变细胞的蛋白质数据库也已在建立之中。与此同时,更多的蛋白质组研究工作则是将着眼点放在蛋白质组的变化或差异上,也就是通过对蛋白质组的比较分析。首先发现并去鉴定在不同生理条件下或不同外界条件下蛋白质组中有差异的蛋白质组分。限于篇幅,本文不对这方面的工作做进一步论述。本文接下来重点介绍近期发表的关于蛋白质组学的几个工作,从中可以看到蛋白质组学的思想方法在蛋白质整体(或局部整体)水平上是如何解决生理学的一些重要问题的。1999年11月《Nature》杂志发表了一篇用蛋白质组学方法研究蛋白质折叠的研究论文[10]。在这篇文章中,Houry等报道了在大肠杆菌胞质中的2500种新生多肽链种只有近300种以GroEL作为分子伴侣来帮助其折叠成正确构象。在以往的相关研究中,通常只是针对某个或某些特定的蛋白质,观察它(们)在折叠过程中是否需要诸如GroEL等分子伴侣的帮助。而在这个工作中,研究是从一个整体的思路出发,首先通过免疫共沉淀的方法获得所有与GroEL结合的肽链,再通过二维电泳和数据库比较等蛋白质研究的手段对这些肽链进行分析鉴定,从而实现了对大肠杆菌近2500条新生多肽链与分子伴侣GroEL的关系的全面分析。在这个工作中,研究者还通过对其中50种与GroEL作用的肽链的鉴定,进一步揭示了决定这些蛋白质能与GroEL相互作用的关键结构特征。应该说,这个工作很好地体现了蛋白质组学的思想方法和技术手段的运用。过去在细胞生物学领域还没有得到过一个主要亚细胞结构的完整的分子图。核孔复合体是一个巨大的跨核膜的八角形结构,是控制大分子在胞质和核质间运输的通道。多年来,很多方法被用来分析这一复合体的组成成分。虽然这些工作取得了很大的进展,但究竟在多大程度上反映了这一复合体的分子原貌仍然是一个未知数。最近通过使用蛋白质组学的手段,Rout等[11]鉴定了完整的酵母核孔复合体所有能检测到的多肽,并系统地对每种可能的蛋白质组分在细胞中定位,结合免疫电镜的方法将各组分在复合体内定位并定量,从而揭示了酵母核孔复合体的完整分子构造,并在此基础上揭示了其工作原理。这个工作可以说是蛋白质组学解决构造生物学问题的一个典范,为揭示其他巨大分子机器的"构造"和工作原理指出了一条新路[12]。通过分析一个蛋白质是否跟功能已知的蛋白质相互作用可得到揭示其功能的线索。因为经验告诉我们,如果两个蛋白质相互作用,那么它们一般参与相同或相关的细胞活动[13]。从近期国际上蛋白质组学研究的发展动向可以看出,揭示蛋白质之间的相互作用关系,建立相互作用关系的网络图,已成为揭示蛋白质组复杂体系与蛋白质功能模式的先导,业已成为蛋白质组学领域的研究热点。2000年初,《Science》登载了一篇应用蛋白质组学的大规模双杂交技术研究线虫生殖器发育的文章[14]。在这个工作中,Walhout等以线虫的生殖发育过程作为研究对象,从已知的27个与线虫发育的蛋白质出发,构造了一个大规模的酵母双杂交系统,得到了100多个相互作用的结果,初步建立了与线虫生殖发育相关的蛋白质相互作用图谱,从而为深入研究和揭示线虫发育的机制等提供了丰富的线索。这个工作不同于一般的应用酵母双杂交进行研究的地方在于,它出于对一个生物学问题的整体思考,尽可能地从所有已知的蛋白质而不只是个别的蛋白质为出发点。这一个工作为以前专注于信号转导过程中单个蛋白质作用的科学家们提供了一个新的思路,即将整个途径的相关蛋白质一起考虑。那么,能否通过酵母双杂交系统来分析一种细胞或特定组织的所有可能的蛋白质之间的相互作用呢?在今年初,《Nature》发表了一篇通过大规模双杂交技术研究酵母近6000个蛋白质之间相互作用的论文[15]。啤酒酵母基因组DNA的全序列业已测定,这为通过双杂交技术来鉴定酵母基因组编码的全部6000种左右的蛋白质间的可能相互作用提供了非常有利的条件。在这个工作中,研究人员采用了两种不同的策略对酵母的蛋白质间的相互作用作了全面分析。一是所谓的列阵筛选法(array screening)。在此方法中,6000株表达不同"猎物"蛋白的酵母单克隆分别加在微滴定板上,带有不同的"诱饵"蛋白的酵母株与前面6000株细胞一一接合形成二倍体细胞,"猎物"蛋白与"诱饵"蛋白的相互作用通过报道基因的表达而被鉴定。这篇文章中报道了192种不同的"诱饵"蛋白与近6000种"猎物"蛋白的相互作用的结果。另一种方法是文库筛选法。该方法与前一种方法的区别是,将表达6000种不同"猎物"蛋白的酵母细胞混在一起构成文库,再将这个文库分别与6000株表达不同"诱饵"蛋白的酵母细胞接合,再进一步筛选鉴定阳性克隆,即"诱饵"与"猎物"发生相互作用的克隆。根据这篇报告,上述两种策略得到了不同的结果,相比之下阵列筛选法更为有效,而文库筛选法的长处是通量大。这一工作的重要意义在于我们已经看到,在基因组序列被了解的基础上,可以利用大规模双杂交技术全面地,当然也是初步地,分析其物种或其细胞、组织的所有蛋白质之间的相互作用关系。相信类似的工作将很快针对其他物种开展,特别是基因组序列已被揭示的物种。由此可见,蛋白质组学已经开始从建立数据库走向解决生命科学的重大问题,成为研究生物学问题或机制的强有力手段。snow_white (2007-7-20 16:37:32)三、蛋白质组学研究进展与趋势曾 嵘 夏其昌(中国科学院上海生命科学研究院生物化学与细胞生物学研究所蛋白质组学研究分析中心 上海 200031)如果在五年前提到蛋白质组学(Proteomics),恐怕知之者甚少,而在略知一二者中,部分人还抱有怀疑态度。但是,2001年的Science杂志已把蛋白质组学列为六大研究热点之一,其“热度”仅次于干细胞研究,名列第二。蛋白质组学的受关注程度如今已令人刮目相看。1.蛋白质组学研究的研究意义和背景随着人类基因组计划的实施和推进,生命科学研究已进入了后基因组时代。在这个时代,生命科学的主要研究对象是功能基因组学,包括结构基因组研究和蛋白质组研究等。尽管现在已有多个物种的基因组被测序,但在这些基因组中通常有一半以上基因的功能是未知的。目前功能基因组中所采用的策略,如基因芯片、基因表达序列分析(Serial analysis of gene expression, SAGE)等,都是从细胞中mRNA的角度来考虑的,其前提是细胞中mRNA的水平反映了蛋白质表达的水平。但事实并不完全如此,从DNA mRNA 蛋白质,存在三个层次的调控,即转录水平调控(Transcriptional control ),翻译水平调控(Translational control),翻译后水平调控(Post-translational control )。从mRNA角度考虑,实际上仅包括了转录水平调控,并不能全面代表蛋白质表达水平。实验也证明,组织中mRNA丰度与蛋白质丰度的相关性并不好,尤其对于低丰度蛋白质来说,相关性更差。更重要的是,蛋白质复杂的翻译后修饰、蛋白质的亚细胞定位或迁移、蛋白质-蛋白质相互作用等则几乎无法从mRNA水平来判断。毋庸置疑,蛋白质是生理功能的执行者,是生命现象的直接体现者,对蛋白质结构和功能的研究将直接阐明生命在生理或病理条件下的变化机制。蛋白质本身的存在形式和活动规律,如翻译后修饰、蛋白质间相互作用以及蛋白质构象等问题,仍依赖于直接对蛋白质的研究来解决。虽然蛋白质的可变性和多样性等特殊性质导致了蛋白质研究技术远远比核酸技术要复杂和困难得多,但正是这些特性参与和影响着整个生命过程。传统的对单个蛋白质进行研究的方式已无法满足后基因组时代的要求。这是因为:(1) 生命现象的发生往往是多因素影响的,必然涉及到多个蛋白质。(2) 多个蛋白质的参与是交织成网络的,或平行发生,或呈级联因果。(3) 在执行生理功能时蛋白质的表现是多样的、动态的,并不象基因组那样基本固定不变。因此要对生命的复杂活动有全面和深入的认识,必然要在整体、动态、网络的水平上对蛋白质进行研究。因此在上世纪90年代中期,国际上产生了一门新兴学科-蛋白质组学(Proteomics),它是以细胞内全部蛋白质的存在及其活动方式为研究对象。可以说蛋白质组研究的开展不仅是生命科学研究进入后基因组时代的里程碑,也是后基因组时代生命科学研究的核心内容之一。虽然第一次提出蛋白质组概念是在1994年,但相关研究可以追溯到上世纪90年代中期甚至更早,尤其是80年代初,在基因组计划提出之前,就有人提出过类似的蛋白质组计划,当时称为Human Protein Index计划,旨在分析细胞内的所有蛋白质。但由于种种原因,这一计划被搁浅。90年代初期,各种技术已比较成熟,在这样的背景下,经过各国科学家的讨论,才提出蛋白质组这一概念。国际上蛋白质组研究进展十分迅速,不论基础理论还是技术方法,都在不断进步和完善。相当多种细胞的蛋白质组数据库已经建立,相应的国际互联网站也层出不穷。1996年,澳大利亚建立了世界上第一个蛋白质组研究中心:Australia Proteome Analysis Facility ( APAF )。丹麦、加拿大、日本也先后成立了蛋白质组研究中心。在美国,各大药厂和公司在巨大财力的支持下,也纷纷加入蛋白质组的研究阵容。去年在瑞士成立的GeneProt公司,是由以蛋白质组数据库“SWISSPROT” 著称的蛋白质组研究人员成立的,以应用蛋白质组技术开发新药物靶标为目的,建立了配备有上百台质谱仪的高通量技术平台。而当年提出Human Protein Index 的美国科学家Normsn G. Anderson也成立了类似的蛋白质组学公司,继续其多年未实现的梦想。2001年4月,在美国成立了国际人类蛋白质组研究组织(Human Proteome Organization, HUPO),随后欧洲、亚太地区都成立了区域性蛋白质组研究组织,试图通过合作的方式,融合各方面的力量,完成人类蛋白质组计划(Human Proteome Project)。snow_white (2007-7-20 16:37:49)2.蛋白质组学研究的策略和范围蛋白质组学一经出现,就有两种研究策略。一种可称为“竭泽法”,即采用高通量的蛋白质组研究技术分析生物体内尽可能多乃至接近所有的蛋白质,这种观点从大规模、系统性的角度来看待蛋白质组学,也更符合蛋白质组学的本质。但是,由于蛋白质表达随空间和时间不断变化,要分析生物体内所有的蛋白质是一个难以实现的目标。另一种策略可称为“功能法”,即研究不同时期细胞蛋白质组成的变化,如蛋白质在不同环境下的差异表达,以发现有差异的蛋白质种类为主要目标。这种观点更倾向于把蛋白质组学作为研究生命现象的手段和方法。早期蛋白质组学的研究范围主要是指蛋白质的表达模式(Expression profile), 随着学科的发展,蛋白质组学的研究范围也在不断完善和扩充。蛋白质翻译后修饰研究已成为蛋白质组研究中的重要部分和巨大挑战。蛋白质-蛋白质相互作用的研究也已被纳入蛋白质组学的研究范畴。而蛋白质高级结构的解析即传统的结构生物学,虽也有人试图将其纳入蛋白质组学研究范围,但目前仍独树一帜。

蛋白质的分离与检测技术论文

蛋白质提取与制备的原理和方法 蛋白质提取与制备蛋白质种类很多,性质上的差异很大,既或是同类蛋白质,因选用材料不同,使用方法差别也很大,且又处于不同的体系中,因此不可能有一个固定的程序适用各类蛋白质的分离。但多数分离工作中的关键部分基本手段还是共同的,大部分蛋白质均可溶于水、稀盐、稀酸或稀碱溶液中,少数与脂类结合的蛋白质溶于乙醇、丙酮及丁醇等有机溶剂中。因此可采用不同溶剂提取、分离及纯化蛋白质和酶。蛋白质与酶在不同溶剂中溶解度的差异,主要取决于蛋白分子中非极性疏水基团与极性亲水基团的比例,其次取决于这些基团的排列和偶极矩。故分子结构性质是不同蛋白质溶解差异的内因。温度、pH、离子强度等是影响蛋白质溶解度的外界条件。提取蛋白质时常根据这些内外因素综合加以利用。将细胞内蛋白质提取出来。并与其它不需要的物质分开。但动物材料中的蛋白质有些可溶性的形式存在于体液(如血浆、消化硫等)中,可以不必经过提取直接进行分离。蛋白质中的角蛋白、胶原及丝蛋白等不溶性蛋白质,只需要适当的溶剂洗去可溶性的伴随物,如脂类、糖类以及其他可溶性蛋白质,最后剩下的就是不溶性蛋白质。这些蛋白质经细胞破碎后,用水、稀盐酸及缓冲液等适当溶剂,将蛋白质溶解出来,再用离心法除去不溶物,即得粗提取液。水适用于白蛋白类蛋白质的抽提。如果抽提物的pH用适当缓冲液控制时,共稳定性及溶解度均能增加。如球蛋白类能溶于稀盐溶液中,脂蛋白可用稀的去垢剂溶液如十二烷基硫酸钠、洋地黄皂苷(Digitonin)溶液或有机溶剂来抽提。其它不溶于水的蛋白质通常用稀碱溶液抽提。蛋白质类别和溶解性质 白蛋白和球蛋白:溶于水及稀盐、稀酸、稀碱溶液,可被50%饱和度硫酸铵析出。真球蛋白:一般在等电点时不溶于水,但加入少量的盐、酸、碱则可溶解。拟球蛋白:溶于水,可为50%饱和度硫酸铵析出醇溶蛋白:溶于70~80%乙醇中,不溶于水及无水乙醇壳蛋白:在等电点不溶于水,也不溶于稀盐酸,易溶于稀酸、稀碱溶液精蛋白:溶于水和稀酸,易在稀氨水中沉淀组蛋白:溶于水和稀酸,易在稀氨水中沉淀硬蛋白质: 不溶于水、盐、稀酸及稀碱缀合蛋白(包括磷蛋白、粘蛋白、糖蛋白、核蛋白、脂蛋白、血红蛋白、金属蛋白、黄素蛋白和氮苯蛋白等): 此类蛋白质溶解性质随蛋白质与非蛋白质结合部分的不同而异,除脂蛋白外,一般可溶于稀酸、稀碱及盐溶液中,脂蛋白如脂肪部分露于外,则脂溶性占优势,如脂肪部分被包围于分子之中,则水溶性占优势。蛋白质的制备是一项十分细致的工作。涉及物理学、化学和生物学的知识很广。近年来虽然有了不改进,但其主要原理仍不外乎两个方面:一是利用混合物中几个组分分配率的差别,把它们分配于可用机械方法分离的两个或几个物相中,如盐析、有机溶剂提取、层析和结晶等;二是将混合物置于单一物相中,通过物理力场的作用使各组分分配于不同区域而达到分离的目的,如电泳、超离心、超滤等。由于蛋白质不能溶化,也不能蒸发,所能分配的物相只限于固相和液相,并在这两相间互相交替进行分离纯化。制备方法可按照分子大小、形状、带电性质及溶解度等主要因素进行分类。按分子大小和形态分为差速离心、超滤、分子筛及透析等方法;按溶解度分为盐析、溶剂抽提、分配层析、逆流分配及结晶等方法;按电荷差异分为电泳、电渗析、等电点沉淀、离子交换层析及吸附层析等;按生物功能专一性有亲合层析法等。由于不同生物大分子结构及理化性质不同,分离方法也不一样。即同一类生物大分子由于选用材料不同,使用方法差别也很大。因此很难有一个统一标准的方法对任何蛋白质均可循用。因此实验前应进行充分调查研究,查阅有关文献资料,对欲分离提纯物质的物理、化学及生物学性质先有一定了解,然后再着手进行实验工作。对于一个未知结构及性质的试样进行创造性的分离提纯时,更需要经过各种方法比较和摸索,才能找到一些工作规律和获得预期结果。其次在分离提纯工作前,常须建立相应的分析鉴定方法,以正确指导整个分离纯化工作的顺利进行。高度提纯某一生物大分子,一般要经过多种方法、步骤及不断变换各种外界条件才能达到目的。因此,整个实验过程方法的优劣,选择条件效果的好坏,均须通过分析鉴定来判明。另一方面,蛋白质常以与其他生物体物质结合形式存在,因此也易与这些物质结合,这给分离精制带来了困难。如极微量的金属和糖对巨大蛋白质的稳定性起决定作用,若被除去则不稳定的蛋白质结晶化的难度也随之增加。如高峰淀粉酶A的Ca2+,胰岛素Zn2+等。此外,高分子蛋白质具有一定的立体构象,相当不稳定,如前所述极易变性、变构,因此限制了分离精制的方法。通常是根据具体对象联用各种方法。为得到天然状态的蛋白质,尽量采用温和的手段,如中性、低温、避免起泡等,并还要注意防腐。注意共存成分的影响。如蝮蛇粗毒的蛋白质水解酶活性很高,在分离纯化中需引起重视。纯化蝮蛇神经毒素时,当室温超过20℃时,几乎得不到神经毒素。蝮蛇毒中的蛋白水解酶能被0.1mol/L EDTA完全抑制,因此在进行柱层析前先将粗毒素0.1mol/LEDTA溶液处理,即使在室温高于20℃,仍能很好的得到神经毒素。整个制备过程一般可分为5个阶段:①材料的选择和预处理②细胞的破碎(有时需进行细胞器的分离)③提取④纯化(包括盐析,有机溶剂沉淀,有机溶剂提取、吸附、层析、超离心及结晶等)⑤浓缩、干燥及保存。以上5个阶段不是要求每个方案都完整地具备,也不是每一阶段截然分开。不论是哪一阶段使用哪一种方法,均必须在操作中保存生物大分子结构的完整性。保存活性防止变性及降解现象的发生。因空间结构主要依靠氢键、盐键和范德华力的存在,遇酸、遇碱、高温、剧烈的机械作用及强烈的辐射等均可导致活性丧失。因此选择的条件应为十分温和。同时应注意防止系统中重金属离子、细胞自身酶系及其他有毒物质的污染。蛋白质提取与制备的注意事宜:一、原料的选择早年为了研究的方便,尽量寻找含某种蛋白质丰富的器官从中提取蛋白质。但至目前经常遇到的多是含量低的器官或组织且量也很小,如下丘脑、松果体、细胞膜或内膜等原材料,因而对提取要求更复杂一些。原料的选择主要依据实验目的定。从工业生产角度考虑,注意选含量高、来源丰富及成本低的原料。尽量要新鲜原料。但有时这几方面不同时具备。含量丰富但来源困难,或含量来源均理想,但分离纯化操作繁琐,反而不如含量略低些易于获得纯品者。一般要注意种属的关系,如鲣的心肌细胞色素C较马的易结晶,马的血红蛋白 较牛的易结晶。要事前调查制备的难易情况。若利用蛋白质的活性,对原料的种属应几乎无影响。如利用胰蛋白 酶水解蛋白质的活性,用猪或牛胰脏均可。但若研究蛋白质自身的性质及结构时,原料的来源种属必须一定。研究由于病态引起的特殊蛋白质(本斯.琼斯氏蛋白 、贫血血红蛋白 )时,不但使用种属一定的原料,而且要取自同一个体的原料。可能时尽量用全年均可采到的原料。对动物生理状态间的差异(如饥饿时脂肪和糖类相对减少),采收期及产地等因素也要注意。二、前处理1、细胞的破碎材料选定通常要进行处理。要剔除结缔组织及脂肪组织。如不能立即进行实验,则应冷冻保存。除了提取及胞细外成分,对细胞内及多细胞生物组织中的蛋白质的分离提取均须先将细胞破碎,使其充分释放到溶液中。不同生物体或同一生物体不同的组织,其细胞破坏难易不一,使用方法也不完全相同。如动物胰、肝、脑组织一般较柔软,作普通匀浆器磨研即可,肌肉及心组织较韧,需预先绞碎再制成匀桨。⑴机械方法主要通过机械切力的作用使组织细胞破坏。常用器械有:①高速组织捣碎机(转速可达10000rpm,具高速转动的锋利的刀片),宜用于动物内脏组织的破碎;②玻璃匀浆器(用两个磨砂面相互摩擦,将细胞磨碎),适用于少量材料,也可用不锈钢或硬质塑料等,两面间隔只有十分之几毫米,对细胞破碎程度较高速捣碎机高,机械切力对分子破坏较小。小量的也可用乳钵与适当的缓冲剂磨碎提取,也可加氧化铝、石英砂及玻璃粉磨细。但在磨细时局部往往生热导致变性或pH显著变化,尤其用玻璃粉和氧化铝时。磨细剂的吸附也可导致损失。⑵物理方法主要通过各种物理因素的作用,使组织细胞破碎的方法。Ⅰ反复冻融法于冷藏库或干冰反复于零下15~20℃使之冻固,然后缓慢地融解,如此反复操作,使大部分细胞及细胞内颗粒破坏。由于渗透压的变化,使结合水冻结产生组织的变性,冰片将细胞膜破碎,使蛋白质可溶化,成为粘稠的浓溶液,但脂蛋白 冻结变性。Ⅱ冷热变替法将材料投入沸水中,于90℃左右维持数分钟,立即置于冰浴中使之迅速冷却,绝大部分细胞被破坏。Ⅲ超声波法暴露于9~10千周声波或10~500千周超声波所产生的机械振动,只要有设备该法方便且效果也好,但一次处理量较小。应用超声波处理时应注意避免溶液中气泡的存在。处理一些超声波敏感的蛋白质酶时宜慎重。Ⅳ加压破碎法加一定气压或水压也可使细胞破碎。⑶化学及生物化学方法Ⅰ有机溶媒法粉碎后的新鲜材料在0℃以下加入5~10倍量的丙酮,迅速搅拌均匀,可破碎细胞膜,破坏蛋白质与脂质的结合。蛋白质一般不变性,被脱脂和脱水成为干燥粉末。用少量乙醚洗,经滤纸干燥,如脱氢酶等可保存数月不失去活性。Ⅱ自溶法将待破碎的鲜材料在一定pH和适当的温度下,利用自身的蛋白 酶将细胞破坏,使细胞内含物释放出来。比较稳定,变性较难,蛋白质不被分解而可溶化。利用该法可从胰脏制取羧肽酶。自体融解时需要时间,需加少量甲苯、氯仿等。应防止细菌污染。于温室30℃左右较早溶化。自体融解过程中PH显著变化,随时要调节pH。自溶温度选在0~4℃,因自溶时间较长,不易控制,所以制备活性蛋白质时较少用。Ⅲ酶法与前述的自体融法同理,用胰蛋白酶等蛋白酶除去变性蛋白质。但值得提出的是溶菌酶处理时,它能水解构成枯草菌等菌体膜的多糖类。能溶解菌的酶分布很广。尤其卵白中含量高,而多易结晶化。1g菌体加1~10mg溶菌酶,pH6.2~7.01h内完全溶菌。于生理食盐水或0.2mol蔗糖溶液中溶菌,虽失去细胞膜,但原形质没有脱出。除溶菌酶外,蜗牛酶及纤维素酶也常被选为破坏细菌及植物细胞用。表面活性剂处理较常用的有十二烷基磺酸钠、氯化十二烷基吡淀及去氧胆酸钠等。此外一些细胞膜较脆弱的细胞,可把它们置于水或低渗缓冲剂中透析将细胞胀破。2、细胞器的分离制备某一种生物大分子需要采用细胞中某一部分的材料,或者为了纯化某一特定细胞器上的生物大分子,防止其他细胞组分的干扰,细胞破碎后常将细胞内各组分先行分离,对于制备一些难度较大需求纯度较高的生物大分子是有利的。尤其近年来分子生物学、分子遗传学、遗传工程等学科和技术的发展,对分布在各种细胞器上的核酸和蛋白质的研究工作日益增多,分离各种细胞器上的各类核酸和特异性蛋白质已成为生物大分子制备工作重要内容之一。各类生物大分子在细胞内的分布是不同的。DNA几乎全部集中在细胞核内。RNA则大部分分布于细胞质。各种酶在细胞内分布也有一定位置。因此制备细胞器上的生物大分子时,预先须对整个细胞结构和各类生物大分子在细胞内分布匹有所了解。以肝细胞为例,蛋白质、酶及核酸在肝细胞内分布情况为: 细胞核: 精蛋白、组蛋白、核酸合成酶系 RNA占总量10%左右 DNA几乎全部粒线体: 电子传递、氯化磷酸化、三羧酸循环、脂肪酸氧化、氨基酸氧化、脲合成等酶 系RNA占总量5%左右 DNA微量内质网(微粒体): 蛋白质合成酶系、羟化酶系 RNA占总量50%左右溶酶体:水解酶系(包括核酸酶、磷酸脂酶、组织蛋白酶及糖苷及糖苷酶等) 高尔基氏体: 糖苷转移酶、粘多糖及类固醇合成酶系 细胞膜:载体与受体蛋白、特异抗蛋、ATP酶、环化腺苷酶、5’-核苷酸酶、琥珀酸脱氢酶、葡萄糖-6-磷酸酶等 ,细胞液 嘧啶和嘌呤代谢、氨基酸合成酶系、可溶性蛋白类 RNA(主要为tRNA)占总量30%.细胞器的分离一般采用差速离心法。细胞经过破碎后,在适当介质中进行差速离心。利用细胞各组分质量大小不同,沉降于离心管内不同区域,分离后即得所需组分。细胞器的分离制备、介质的选择十分重要。最早使用的介质是生理盐水。因它容易使亚细胞颗粒发生聚集作用结成块状,沉淀分离效果不理想,现一般改用蔗糖、Ficoll(一种蔗糖多聚物)或葡萄糖-聚乙二醇等高分子溶液。1.水溶液提取大部分蛋白质均溶于水、稀盐、稀碱或稀酸溶液中。因此蛋白质的提取一般以水为主。稀盐溶液和缓冲溶液对蛋白质稳定性好、溶度大,也是提取蛋白质的最常用溶剂。以盐溶液及缓冲液提取蛋白质经常注意下面几个因素。盐浓度等渗盐溶液尤以0.02~0.05mol/L磷酸盐缓冲液和碳酸盐缓冲液常用。0.15mol/L氯化钠溶液应用也较多。如6-磷酸葡萄糖脱氢酶用0.1mol/L碳酸氢钠液提取等。有时为了螯合某些金属离子和解离酶分子与其他杂质的静电结合,也常使用枸橼酸钠缓冲液和焦磷酸钠缓冲液。有些蛋白质在低盐浓度下浓度低,如脱氧核糖核蛋白质需用1mol/L以上氯化钠液提取。总之,只要能溶解在水溶液中而与细胞颗粒结合不太紧密的蛋白质和酶,细胞破碎后选择适当的盐浓度及PH,一般是不难提取的。只有某些与细胞颗粒上的脂类物质结合较紧的,需采用有机溶剂或加入表面活性剂处理等方法提取。PH值蛋白质提取液的PH值首先应保证在蛋白质稳定的范围内,即选择在偏离等电点两侧。如碱性蛋白质则选在偏酸一侧,酸性蛋白质选择偏碱一侧,以增大蛋白质的溶解度,提高提取效果。如细胞色素C属碱性蛋白质,常用稀酸提取,肌肉甘油醛-3-磷酸脱氢酶属酸性蛋白质,用稀碱提取。某些蛋白质或酶与其分物质结合常以离子键形式存在,选择pH3~6范围对于分离提取是有利的。温度多数酶的提取温度在5℃以下。少数对温度耐受性较高的蛋白质和酶,可适当提高温度,使杂蛋白变性分离且也有利于提取和进一步纯化。如胃蛋白酶等及许多多肽激素类,选择37~50℃条件下提取,效果比低温提取更好。此外提取酶时加入底物或辅酶,改变酶分子表面电荷分布,也能促进提取效果。2.有机溶剂提取有机溶剂提取用于提取蛋白质的实例至今是不多的。但一些和脂结合较牢或分子中非极性侧链较多的蛋白质,不溶于水、稀盐或稀碱液中,可用不同比例的有机溶剂提取。从一些粒线体(Mitochondria)及微粒体(Microsome)等含多量脂质物质中提取蛋白质时,采用Morton的丁醇法效果较好。因丁醇使蛋白质的变性较少,亲脂性强,易透入细胞内部,与水也能溶解10%,因此具有脂质与水之间的表面活性作用,可占据蛋白质与脂质的结合点,也阻碍蛋白质与脂质的再结合,使蛋白质在水中溶解能力大大增加。丁醇提取法的pH及温度选择范围较广(pH3~10,温度-2℃至40℃)。国内用该法曾成功地提取了琥珀酸脱氢酶。丁醇法对提取碱性磷酸脂酶效果也是十分显著的。胰岛素既能溶于稀酸、稀碱又能溶于酸性乙醇或酸性丙酮中。以60―70%的酸性乙醇提取效果最好,一方面可抑制蛋白质水解酶对胰岛素的破坏,同时也达到大量除去杂蛋白的目的。3.表面活性剂的利用 对于某些与脂质结合的蛋白质和酶,也有采用表面活性剂如胆酸盐及十二烷基磺酸钠等处理。表面活性剂有阴离子型(如脂肪酸盐、烷基苯磺酸盐及胆酸盐等),阳离子型(如氧化苄烷基二甲基铵等)及非离子型(Triton X-100 、Tirton X-114、吐温60及吐温80)等。非离子型表面活性剂比离子型温和,不易引起酶失活,使用较多。对于膜结构上的脂蛋白和结构,己广泛采用胆酸盐处理,两者形成复合物,并带上净电荷,由于电荷再排斥作用使膜破裂。近年来研究膜蛋白使用表面活性剂的稀溶液提取时,较喜欢用非离子型表面活性剂。4.对提取物的保护在各种细胞中普遍存在着蛋白水解酶,提取时要注意防止由它引起的水解。前面所讲的降低提取温度其目的之一也是防止蛋白水解酶的水解。多数蛋白水解酶的最适PH在3~5或更高些,因在较低PH条件下可降低蛋白质水解酶引起的破坏程度。低pH可使许多酶的酶原在提取过程中不致激活而保留在酶原状态,不表现水解活力。加蛋白质水解酶的抑制剂也同样起保护作用,如以丝氨酸为活性中心的酶加二异丙基氟磷酸,以巯基为中心的酶加对氯汞苯甲酸等。提取溶液中加有机溶剂时也能产生相类似的作用。蛋白水解酶的性质变化很大,上述条件均视具体对象而变化。有一些蛋白含巯基,这些巯基可能是活性所必需。在提取这种蛋白不要带入金属离子和氧化剂。前者可往提取液中加金属螯合剂如EDTA,后者可加入还原剂如抗坏血酸。有某些蛋白质带一些非共价键结合的配基。提取时要注意保护,不要使酸基丢失。蛋白质提取与制备的方法:1.分离纯化的原则从破碎材料或细胞器提出的蛋白质是不纯的,需进一步纯化。纯化包括将蛋白质与非蛋白质分开,将各种不同的蛋白质分开。选择提取条件时,就要考虑尽量除去非蛋白质。一般总是有其它物质伴随混入提取液中。但有些杂质(如脂肪)以事先除去为宜。先除去便于以后操作。常用有机溶剂提取除去。对于异类物质,提纯蛋白质和酶时常混有核酸或多糖,一般可用专一性酶水解,有机溶剂抽取及选择性部分沉淀等方法处理。小分子物质常在整个制备过程中通过多次液相与固相转化中被分离或最后用透析法除去。而对同类物质如酶与杂蛋白、RNA、DNA以及不同结构的蛋白质、酶、核酸之间产分离,情况则复杂得多。主要采用的方法有盐析法、有机溶剂沉淀法,等电点沉淀法、吸附法、结晶法、电泳法、超离心法及柱层析法等。其中盐析法、等电点法及结晶法用于蛋白质和酶的提纯较多,有机溶剂抽提和沉淀用于核提纯较多,柱层析法、梯度离心法对蛋白质和核酸的提纯应用十分广泛。如前所述,蛋白质的分离纯化较难,而且其本身的性质又限制了某些方法的使用,因此要研究目的物的微细特征,巧妙的联用各种方法并进行严密的操作,同时有必要了解精制各过程的精制程度和回收率。具有活性的蛋白质可利用吸收光谱等物理性质或以相当于单位氮活性增加为尺度进行追踪。其他蛋白质可用电泳、超离心、层析、扩散及溶解等测定纯度。如结晶核糖核酸酶经层析分为两个成分。可见对确定蛋白质结晶纯度尚无最终的尺度。根据经验即或纯净的标准品,有极微量的不纯物时,也会给实验带来较大的影响。不稳定的蛋白质,如分离SH-酶时使用试剂及缓冲液等,要确认不含重金属离子(特级试剂也需检定)。蛋白质纯化的操作如脱盐、浓缩干燥等均与低分子化合物不同,必须经过独特的繁琐操作。蛋白质和蛋白质相互分离主要利用它们之间的各种性质的微小差别。诸如分子形状、分子量大小、电离性质、溶解度、生物功能专一性等。蛋白质提取液中,除包含所需要的蛋白质(或酶)外,还含有其它蛋白质、多糖、脂类、核酸及肽类等杂质。杂质除去的方法有:A.核酸沉淀法该法可用核酸沉淀剂和氯化锰、硫酸鱼精蛋白或链霉素等。必要时也可用脱氧核糖核酸酶除去核酸。即在粗匀浆中加入少量DNase,于4℃保温30~60min,可使DNA降解为足够小的碎片,以致不影响以后的纯化。B.醋酸铅沉淀法利用醋酸铅沉淀剂除去杂蛋白。因这些沉淀剂也常常使需要的酶(或蛋白质)缓缓变性而失去活性,所以用这类试剂时应迅速进行盐析,使样品与这类试剂脱离接触。C.调pH值或加热沉淀法利用蛋白质酸碱变性性质的差异除去杂蛋白。利用蛋白质的热变性的温度系数差异,可在一定的PH下将蛋白提取液加热到一定的温度,使对热不稳定的杂蛋白性沉淀而除去。D.选择性变性法利用各种蛋白质稳定性的不同,可用选择性变性法来除去杂蛋白 。例如胰蛋白 酶及细胞色素C等少数特别稳定的酶,甚至可用2.5%三氯醋酸处理,此时其它杂蛋白 均变性而沉淀,而胰蛋白 酶和细胞色素C则仍留在溶液中。E.透析法小分子物质常在整个制备过程中多次液相与固相互转化中被分离,或最后用透析法除去。F.利用溶解度不同的纯化方法2.盐析法盐析法对于许多非电解质的分离纯化均适合。对蛋白质和酶的提纯应用也最早。至今还广泛使用,一般粗抽提物经常利用盐析法进行粗分。也有反复用盐析法得到纯的蛋白质的例子。其原理是蛋白质在低盐浓度下的溶解度随盐液浓度升高而增加(盐溶,与离子强度10~1间成比例增加)。球蛋白 当盐浓度不断上升时,蛋白质的溶解度又以不同程度下降并先后析出(盐析)(离子强度I2~10)。这是由于蛋白质分子内和分子间的电荷的极性基团有静电引力。当水中加入少量盐时,盐离子与水分子对蛋白质分子一的极性基团的影响,使蛋白质在水中溶解度增大。但盐浓度增加一定程度时,水的活度降低,蛋白质表面的电荷大量被中和,水化膜被破坏,于是蛋白质相互聚集而沉淀析出。盐析法是根据不同蛋白质在一定浓度盐溶液中溶解度降低程度不同达到彼此分离的方法。盐的选择如上所述,蛋白质在水中溶解度取决于蛋白质分子上离子基团周围的水分子数目,即取决于蛋白质的水合程度。因此,控制水合程度,也就是控制蛋白质的溶解度。控制方法最常用的是加入中性盐。主要有硫酸铵、硫酸镁 、硫酸钠、氯化钠、磷酸钠等。其中应用最广的是硫酸铵,它的优点是温度系数小而溶解度大(25℃时饱满和溶解度为4.1mol,即767g/l;0℃时饱满和溶解度为3.9mol,即676g/l)。在这一溶解度范围内,许多蛋白质均可盐析出来,且硫酸铵价廉易得,分段效果较其它盐好,不易引起蛋白质变性。应用硫酸铵时对蛋白 氮的测定有干扰,另外缓冲能力较差,故有时也应用硫酸钠,如盐析免疫球蛋白 ,用硫酸钠的效果也不错,硫酸钠的缺点是30℃以下溶解度太低。其它的中性盐如磷酸钠的盐析作用比硫酸铵好,但也由于溶解度太低,受温度影响大,故应用不广。氯化钠的溶解度不如硫酸铵,但在不同温度下它的溶解度变化不大,这是方便之处。它也是便宜不易纯化的试剂。硫酸铵浓溶液的PH常在4.5~5.5之间,市售的硫酸铵还常含有少量游离硫酸,PH值往往降至4.5以下,当用其他PH值进行盐析时,需用硫酸或氨水调节.确定沉淀蛋白质所需硫酸铵浓度的方法将少量样品冷却到0~5℃,然后搅拌加入固体硫酸铵粉末,见蛋白质产生沉淀时,离心除去沉淀,分析上清液确定所要蛋白质的浓度,如它仍在溶液中则弃去沉淀,再加更多的硫酸铵于上清液中,直到产生蛋白质沉淀时止。以所要提取的蛋白质在溶液中的浓度对硫酸铵浓度作图,得沉淀曲线,找出蛋白质开始沉淀的浓度。如不考虑收率,饱和度区间可取得窄一些,使纯度高一些。盐析时注意的几个问题:(1)盐的饱和度: 不同蛋白质盐析时要求盐的饱和度不同。分离几个混合组成的蛋白质时,盐的饱和度常由稀到浓渐次增加。每出现一种蛋白质沉淀进行离心或过滤分离后,再继续增加盐的饱和度,使第2种蛋白质沉淀。例如用硫酸铵盐析分离血浆中的蛋白质饱和度达20%时,纤维蛋白原首先析出;饱和增至28~33%时,优球蛋白 析出;饱和度再增至33~50%时,拟球蛋白 析出;饱和度大于50%以上时清蛋白 析出。用硫酸铵不同饱和度分段盐析法,可从牛胰酸性提取液中分离得到9种以上蛋白质及酶。(2)PH值: pH值在等电点时蛋白质溶解度最小易沉淀析出。因此盐析时除个别特殊情况外,pH值常选择在被分离的蛋白质等电点附近。由于硫酸铵有弱酸性,它的饱和溶液的pH值低于7,如所要蛋白质遇酸易变性则应在适当缓冲液中进行。(3)蛋白质浓度: 在相同盐析条件下蛋白质浓度愈高愈易沉淀。使用盐的饱和度的极限也愈低。如血清球蛋白 的浓度从0.5%增至3.0%时,需用中性盐的饱和度的最低极限从29%递减至24%.某一蛋白质欲进行两次盐析时,第1次由于浓度较稀,盐析分段范围较宽,第2次则逐渐变窄.例如胆碱酯酶用硫酸铵盐析进时,第1次硫酸铵饱和度为35%至60%,第2次为40%至60%.蛋白质浓度高些虽然对沉淀有利,但浓度过高也易引起杂蛋白的共沉作用.因此,必须选择适当浓度尽可能避免共沉作用的干扰。(4)温度: 由于浓盐液对蛋白质有一定保护作用,盐析操作一般可在室温下进行。至于某些对热特别敏感的酶,则宜维持低温条件。通常蛋白质盐析时对温度要求不太严格。但在中性盐中结晶纯化时,温度影响则比较明显。================================================

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动物性食品蛋白质检测实验论文

大学生处于青年人生长发育的重要时期,其日常生活属中等体力劳动,身体发育需要有足够的营养。下面是我为你精心整理的,希望对你有帮助! 篇1 摘要 大学时代是学知识长身体的重要阶段,同时也是良好的饮食习惯形成的重要时期,这个阶段掌握一定的营养知识,形成良好的饮食习惯,对于促进生长发育保证身体健康有重要的意义。尤其对于当代大学生,时代赋予我们的使命要我们必须有健康的体魄,具备热血青年的朝气蓬勃,才能成为国家栋梁,那么,关注自我,关注健康就成为我们不可忽视的问题。本文从大学生饮食营养概况、大学生平衡饮食的作用以及提高大学生饮食质量的对策三个方面对当前大学生的饮食营养进行了全面的论述,以增强大学生对平衡饮食营养方面的意识。 关键字 饮食营养;健康;概况;措施 前言 “营养”一词源自于拉丁语,其原意为“授乳”。营养是人类为了维持生命,满足机体生存、学习和工作能量需要的物质基础。在营养学界,通常是将人体对食物的摄取、消化、吸收和利用的整个过程称为营养。营养素则是指保证人体生长、发育、繁衍和维持健康生活的物质,其中最主要的营养素是碳水化合物、蛋白质、脂肪、水、矿物质和维生素。大学生是青年中的一个特殊群体,正处于生长发育的中后期,活泼好动,运动量大,加上繁重的脑力劳动和紧张的学习等,是一生中各种营养素需要量最大的时期。但目前,我国大学生对营养素的来源和食物分类了解较少,不懂得如何搭配营养,存在着诸多营养方面的问题,这些问题将影响大学生的成长和学习。 一、衡量自我健康的标准 健康不但是身体没有残疾,还要有完整的生理、心理状态和社会适应了。健康的标准:有充沛的精力,能从容不迫地担负日常生活和繁重工作,而且不感到过分紧张与疲劳,处事乐观,态度积极,乐于承担责任,不挑剔,善于休息,睡眠好,应变能力强,能适应外界环境的各种变化,能够抵抗一般性感冒和传染病,体重适当,身体匀称,站立时头、肩、臂位置协调,眼睛明亮,反应敏捷,眼脸不易发炎,牙齿清洁,无龋齿及疼痛,牙龈色正常,无出血,头发有光泽,无头屑,肌肉丰满,面板有弹性。健康四大基石:合理饮食,适量运动,戒菸限酒,心理平衡。 一我校大学生饮食营养存在的主要问题 学生营养与健康促进会会长杜玉侠指出,我国学生营养与健康状况主要存在三大问题:一是缺乏营养知识,饮食习惯不科学。二是饮食结构不合理。谷类食物和蛋白质的供能比低,城市学龄儿童和少年的脂肪提供比高。营养素摄人不足。钙、铁、锌和维生素A等微量营养素缺乏普遍存在。三是体力活动不足。不吃早餐、在外就餐、饮酒、吸菸等不良生活方式对健康的影响日益突出。 1缺乏营养知识 随着国民经济的迅速发展,人民生活水平的不断提高和改善越来越多的人开始注意饮食营养,随着营养科学知识的普及和营养卫生的宣传教育,人们对于平衡饮食营养卫生有了进一步的理解。首先饮食中应含有人体所必须的一切营养素蛋白质、脂肪、糖、维生素、无机盐类、水,其次摄入的食物要有利于消化、吸收、利用,要新鲜无污染,制作加工合理能增进食欲,并多样化色、香、味、美俱全,同时一日三餐的热量要合理分配,根据中国营养学会推荐,各餐热量以早餐占全天总热量的30%、午餐40%、晚餐30%较为合适。我校大学生普遍缺乏营养知识,营养不良率较高,大学生缺乏营养知识,在不同专业的学生中表现各不相同。从总体上看,女生的营养知识优于男生。 2饮食习惯不科学 进入大学后,大学生的日常饮食由学生们自己掌握。很多同学的生活习惯极不科学,主要表现在: 1、多数大学生日常饮食没有规律,一日三餐的食量和时间经常不固定。大多数学生都没有固定吃三餐的习惯,而且大部分都不在学校食堂用餐。大学生中很多人不重视吃早饭,但是吃夜宵、吃零食的现象比较普遍,三餐分配不合理,各餐热量摄入量的分布不均匀。 2、很多大学生在进入大学后,喜吃冷饮,嗜糖现象明显,高校男女大学生糖摄入量普遍大大超过标准供给量,这使得他们体重增加,有减肥的想法,其中女生居多。3、相当一部分同学特别是低年级的学生有沉迷网咖的习惯,经常在外面包夜,使身体素质急剧下降。常常逃课,即使上课也精神委靡,不能专心听讲。大学生还经常以喝饮料代替牛奶和水果,经常暴饮暴食等等。没有良好的学习、生活习惯同样也直接影响了学生的饮食习惯的不科学、不规律。4、尤为严重的是,很多同学认为自己年轻,对于身体暂时出现的不适症状没有引起足够的重视,殊不知这些问题积累到一定程度就会爆发出来。 3饮食结构不合理 中国营养学会吸取西方和日本饮食构成的经验教训,在我国传统饮食结构模式的基础,制定了我国近期成人合理饮食构成指标,并向全国人民推荐。这一饮食构成指标是:成人每人每月摄入粮谷类14 kg、薯类3 kg、豆类1 kg、肉类1·5 kg、鱼类500 g、植物油250g、蛋类500 g、奶2 kg、蔬菜12 kg、水果3kg。这样平均每天摄入总能量10 MJ,可以达到饮食营养基本平衡。而目前高校男生饮食以谷类及其制品为主,其次是蔬菜、瓜茄类,其余依次为畜肉类、豆类及其制品等。女生饮食以蔬菜瓜茄类、谷类及制品为主,其次是畜肉类、豆类及其制品等。男、女生蔬菜、水果、鱼类、乳类、蛋类摄入均未达到要求,可见饮食构成不够合理,学生食堂应增加这些食品的供应,以满足学生合理饮食结构的要求。 二、大学生平衡饮食的作用 人体所需的主要营养素有碳水化合物、蛋白质、脂肪、维生素、无机盐、水和饮食纤维等,对人体有重要的生理功能。对大学生而言,保证科学的营养和平衡的饮食具有下列作用。 一能够补充体力,增强记忆力 大学生是一个特殊群体,他们处于青春发育期,代谢旺盛、活泼好动、运动量大,同时学习任务繁重,他们的生长发育状况,学习效力的高低,生活能力及抗病力的强弱,劳动效力、运动能力的大小等等,都与营养卫生有着密切的关系。如果营养不良,不仅影响到身体的健康,而且也会影响到他们的学习和生活。科学研究显示,适当改善营养状况,使饮食结构尽量平衡,对于长时记忆力的充分发挥可能产生有益的影响。 二强身健体,防病祛病 饮食平衡相当于一种食补,一方面补虚,即补充身体气血的虚损;另一方面能增强身体的免疫能力,减少疾病的发生。食补是以补养为主,治疗为辅,它将饮食营养与药物治疗完美地融为一体,既可享美食之乐,又可达强身健体、防病祛病之疗效。最重要的是,食补胜于药补,古今皆然。通过合理营养、坚持体育锻炼,可以对心脏病、糖尿病及癌症的减少有一定的帮助作用,同时摄入富含维生素C、维生素E和胡萝卜素的食物,可使面板衰老减慢,并且免受与年龄有关疾病的困扰。 三缓解情绪,调整心情 大学生往往遇事不冷静,冲动易激怒,同时对一些枯燥乏味的课程易产生厌烦心理,这无论对于学习还是身体都无益处。在人体所摄入的食物中,有一些营养物质能改善人的心情,使其轻松而愉快。如菠菜,其富含的镁能使人头脑和身体放松;鸡蛋,富含胆碱有助于提高记忆力,集中精神;瓜子则有助于心情平静等。让大学生了解这方面的知识,对于其缓解情绪,调整心情具有一定的作用。 三、提高大学生饮食质量的措施 一要加强对大学生营养卫生知识的教育 建议我校多开设有关饮食营养方面的公共选修课,使他们懂得营养卫生,指导并帮助大学生建立自我保健意识,养成良好的饮食习惯。同时,食堂应当配备有较高水平的营养师和厨师,加强管理,不断提高饮食营养水平、保证大学生的饮食健康。应在体育课教学中适时加入饮食和健康的知识,纳入体育考试中,并占一定比例。通过这些举措,目的是使学生重视饮食习惯对身心健康的重要性。显而易见,加强营养教育,普及营养知识,使人们形成科学健康的饮食习惯,可以减少各种营养性疾病的发生,同时也能使人民群众的身体素质得到增强。结合中国大学生日常生活的现况和存在的问题,可见关注和改善大学生营养健康,无论是对个人,还是国家,乃至是社会的经济、科学、文明发展都有着重要的影响。 篇2 【摘要】 随着生活水平的提高,人们对自身的健康也越来越重视。无论是老年、中年、还是少年,在追求健康的同时,饮食营养就是追求健康的必要条件。毋庸置疑,大学生作为优秀的青年群体,祖国未来的希望,其素质水平的高低将直接影响到我们国家未来的发展。营养是高素质人才的物质基础,因此大学生具有健康的饮食行为与良好的营养状况,是适应未来社会竞争的必要前提和基础。 【关键词】 大学生饮食;营养与健康 我国 *** 历来重视学生的营养健康状况,有关调查也表明近些年来我国人们群众的营养情况在逐年改善,相关疾病也在逐年降低。但因为学生为一个特殊的群体,也受到众多研?a href='' target='_blank'>咳嗽钡墓刈ⅲ?攵匝??禾宓挠??鞑槲南缀芏啵?既衔?蒲У囊?辰峁共攀潜U嫌??那疤幔?匝??慕】涤写俳?Ч??/p> 大学生营养健康现状随着每天早上第一节上课 *** 响起,一手拿着早餐,一手抱著书的大学生们快步地穿梭在教学楼里,草草几口下去,算是结束了早餐的饮用。这种现象几乎在每个高校都存在着。营养学家表示,进食的时候,人体内负责后勤的副交感神经兴奋,于是消化道和消化腺功能活跃起来,供血增加,运动增强,分泌增多。在这个时候做运动,大量血液就会供应骨骼肌,以至于消化系统供血不足,会造成消化和吸收障碍。尤其是早上,体内能量水平很低,更应该有一个好的用餐环境和气氛,不能边走边吃。大学生们尽可能在食堂或者宿舍用早餐,切勿囫囵吞枣式进餐。长期草草饮用早餐,不仅会导致胃的不适,还会造成营养不良。专家还表示,人们群众的营养情况可以整体地反映出这个国家的各项情况,是一个国家的经济、物质等发展的体现。故对人们群众实施营养监测非常重要,尤其是大学生这一群体,其是国家今后的发展,应予以重视。 饮食无规律是影响大学生健康的主要因素之一有关资料表明,近年来,饮食无规律成为形成大学生亚健康现状主要因素之一。大学生对饮合理膳食平衡营养食的重要性明显认识不足,而无规律的饮食是造成消化系统疾病的主要原因之一。据有关资料显示,日常饮食无规律的学生比例已分别占41.9%。长期无规律的饮食,不仅会引起营养不良,影响睡眠质量,甚至会影响人体神经体液调节和内分泌调节,对学生的身体健康产生很大的负面影响。 2001年营养学家孙建华在上海大学生饮食、营养、健康状况的调查与分析中显示挑食、偏食,对某些食物有嗜好者较多。女生的蛋白质摄取量较低,尤其是动物性蛋白的食用量低。2005年营养学家辛碧芬对中南大学营养状况调查的结果是:中南大学学生营养不良率为19.9%,肥胖率为26.3%,膳食蛋白质、脂肪、碳水化合物和维生素A、B2、C、钙等摄入与标准相当。2005年邓杰对南京高校大学生营养状况调查中显示:营养良食品营养与保健论文好者占36.9%,营养不良者占52.6%,营养过剩者占10.5%。查阅了近几年对大学生营养知识、态度及饮食行为等的问卷调查研究资料。资料统计结果显示:大部分学生的营养知识缺乏,有一部分学生存在不良的营养行为,如不吃早餐,常吃零食等。应付用餐者比比皆是为了能多睡一会,许多学生都有不吃早餐的习惯,中午和晚上多吃些就认为能把早餐的营养补回来。而有些女大学生,考虑到要保持身材,也养成了长期不吃早餐的习惯,中午还能按时吃饭,但晚饭也是担心发胖,随便应付一口。熟不知,长期下去,这种营养流失,缺乏最基本的营养食物带来的危害可是非常大的。首先,一、对大脑的危害。虽说脑组织的重量只占人体重的2-3%,但脑的血流量每分钟约为800ml,耗氧量每分钟约为45ml,耗糖量每小时约为5g。二、对消化系统的危害。正常情况下,头天晚上吃的食物经过六小时左右就从胃里排空进入肠道。第二天若吃不好早餐,胃酸及胃内的各种消化酶就会去“消化”胃粘膜层。长此以往,细胞分泌粘液的正常功能就会遭到破坏,很容易造成胃溃疡及十二指溃疡等消化系统疾病。三、更靠近肥胖族:人体一旦意识到营养匮乏,首先消耗的是碳水化合物和蛋白质,最后消耗的才是脂肪,所以不要以为不吃早饭会有助于脂肪的消耗。相反,不吃早饭,还会使午饭和晚饭吃得更多,瘦身不成反而更胖。饮食营养是大学生身体发育的先决条件专家建议,必须按时吃早餐,并且进食速度不能过快。尽量去食堂进餐,相对于学校周围的餐馆,食堂的就餐环境要好很多。另外,早餐不吃反误瘦身大计不要以为不吃早餐就可以少吸收热量而因此减肥,根据营养学家们的证实,早餐是每个人一天中最不容易转变成脂肪的一餐。如果每天不吃早餐只会让午餐吃得更多。早餐、午餐和晚餐的比例最好是3:2:1,这样子就能让你在一天内所吃的精华在体力最旺盛的时间内消耗掉。 高校应努力创造适合学生身心特点而良好的校园文化氛围,形成宽松有序的业余生活环境,提高大学生耐受挫折及适应生活的能力,利用体育科学知识及相关科学知识教育,教会学生自我心理调节和心理放松的方法。利用多种形式开展健康与保健知识的宣传和教育,引导学生树立正确的社会价值观、人生观;培养良好的生活方式,杜绝不良嗜食品营养与检测论文好,学会自我医务监督检查手段,建立良好的健康观念和健康行为习惯。高校应根据学生的实际需求,以培养大学生的体育能力和健康意识为目标,开设一些有关体育文化、体育锻炼与健康的专题讲座,进行体育知识、饮食营养与健康教育的培训,增设大学生开展健康体育的专业指导教师。 篇3 摘要:目前中国大学生年龄大都在18—25岁左右,20岁左右占大多数,他们正处在青春期向壮年期的过渡阶段,是一生中生长发育最为旺盛的时期,生理的和心理的变化较为复杂,各器官机能逐渐趋向成熟期,脑力和体力的活动更频繁,思维能力活跃而敏捷,记忆力较强,总之是长身体和长知识的重要时期,他们的生长发育状况,学习效力的高低,生活能力及抗病力的强弱劳动效力,运动能力的大小等等,与营养卫生有着密切的关系,确保大学生们科学合理的营养及平衡膳食至关重要。 关键字:大学生;营养;健康;食物健康;膳食平衡 引言: 大学生处于青春期后期的关键阶段,是一生中生长发育最为旺盛的时期,脑力和体力活动频繁,思维能力活跃而敏捷,是长身体和长知识的重要时期。合理的饮食和营养有助于提高大学生的身体素质和学习效率。 大学生饮食营养存在的问题从武汉大学公共卫生学院了解到,该学院对236名高校大学生的饮食习惯和膳食构成进行了问卷抽样调查,结果显示:大学生的饮食健康令人担忧。仅两成学生坚持一日三餐。从饮食规律来看,能够保证三餐规律的仅有33.9%,只有24.2%的学生从不错过三餐中的任何一顿正餐。其中男生的规律性比女生更差,超过半数的男生不能按时吃早餐。男生比较喜欢运动和玩电脑,一旦沉溺很容易耽误吃饭时间。此外,大学生饮食随意性大,六成大学生从不注意食物的营养搭配,其中超过一半的人吃饭主要考虑简便原则,50.4%的人饮食规律情绪好坏影响。 专家经过长期观察发现,一个人早晨起床后不吃早餐,血液黏度就会增高,且流动缓慢,天长日久,会导致心脏病的发作。因此,早餐丰盛不但使人在一天的工作中都精力充沛,而且有益于心脏的健康。坚持吃早餐的青少年要比不吃早餐的青少年长得壮实,抗病能力强,在学校课堂上表现得更加突出,听课时精力集中,理解能力强,学习成绩大都更加优秀。对工薪阶层来讲,吃好早餐,也是干好基本工作的保证这是因为人的脑细胞只能从葡萄糖这种营养素中获取能量,经过一个晚上没有进食而又不吃早餐,血液就不能保证足够的葡萄糖供应,时间长了就会使人变得疲倦乏力,甚至出 现恶心、呕吐、头晕等现象,无法精力充沛地投入工作。一般情况下,理想的早餐要掌握三个要素:就餐时间、营养量和主副食平衡搭配。一般来说,起床后活动30分钟再吃早餐最为适宜,因为这时人的食欲最旺盛。早餐不但要注意数量,而且还要讲究质量。按成人计算,早餐的主食量应在150~200 克之间,热量应为700 千卡左右。当然从事不同劳动强度及年龄不同的人所需的热量也不尽相同。就食量和热量而言,应占不同年龄段的人一日总食量和总热量的30%为宜。主食一般应吃含淀粉的食物,如馒头、豆包、面包等,还要适当增加些含蛋白质丰富的食物,如牛奶、豆浆、鸡蛋等,再配以一些小菜。只要自己稍加主动一点,就能有一个营养丰盛的早餐。 1、大学生饮食营养存在的问题 1.1缺乏必要的营养知识 我国大学生普遍缺乏营养知识,营养不良率较高,大学生缺乏营养知识,在不同专业的学生中表现各不相同。从总体上看,女生的营养知识优于男生,医科专业学生的营养知识优于其他专业学生。 1.2饮食习惯不科学 进入大学后,大学生的日常饮食由学生们自己掌握。很多同学的生活习惯极不科学,主要表现在: 1多数大学生日常饮食没有规律,一日三餐的食量和时间经常不固定。大多数学生都没有固定吃三餐的习惯,而且大部分都不在学校食堂用餐。大学生中很多人不重视吃早饭,但是吃夜宵、吃零食的现象比较普遍,三餐分配不合理,各餐热量摄入量的分布不均匀。2很多大学生在进入大学后,喜吃冷饮和甜食,一些大学生边看书边吃糖果等,尤其是女大学生吃零食的问题始终存在,或由于从小养成的习惯,或是误餐后用于充饥。3相当一部分同学特别是低年级的学生有沉迷网咖的习惯,经常在外面包夜,使身体素质急剧下降。大学生还经常以喝饮料代替牛奶和水果,经常暴饮暴食等等。 1.3饮食结构不合理 中国营养学会推荐的合理饮食构成指标是:成人每人每月摄入粮谷类14kg、薯类3kg、肉类1.5kg、鱼类500g、蛋类500g、豆类1kg、植物油250g、奶2kg、蔬菜12kg、水果3kg。这样平均每天摄入总能量10MJ,可以达到饮食营养基本平衡。而目 前高校男生饮食以谷类及其制品为主,其次是蔬菜、瓜茄类,其余依次为畜肉类、豆类及其制品等。女生饮食以蔬菜瓜茄类、谷类及制品为主,其次是畜肉类、豆类及其制品等。男、女生蔬菜、水果、鱼类、乳类、蛋类摄入均未达到要求,可见饮食构成不够合理。大学生一日三餐营养素及热能摄入量,除铁的摄入量超过供给量标准外,其他营养素及热能均达不到供给量标准。早餐的各种营养素摄入量均低于供给量标准,中餐和晚餐除碳水化合物和铁外,也均低于供给量标准。动物性食品蛋白质与豆类蛋白质低于蛋白质总量的1/2,且豆类蛋白质只占5%以下,表明蛋白质质量较差,食物构成不合理。 现在有不少的大学生,特别是女学生,对吃素食很感兴趣,认为素食可以使身体苗条健美,如吃荤菜则不然,可使人肥胖。其实,素食也有缺点,它提供的营养素,特别是蛋白质、磷质和某些无机盐的质量,很难满足人体生长发育的需要。荤食的优点恰能弥补这个缺陷,其蛋白质、钙、磷、脂溶性维生素都优于素食。所以,要平衡学生的膳食结构,保证营养质量的供给,就要荤素搭配,使人体每日摄入足够的营养量。 其次,男生的抽菸、喝酒、上网情况;女生的减肥美容误区令人担忧。由于大学的时间,金钱都由学生自己支配。所以资金方面,学生最能“节约”下来的就是“吃”这一方面了。男生省下的钱用来抽菸、喝酒、上网等。女生省下来的生活费就用来买衣服、美容、减肥等。抽菸喝酒的危害就不用多说了,各种媒体都有宣传。上网,一方面辐射量比较重,对眼睛、面部的面板损害较重。另一方面,长时间的坐姿使得下肢及胃部的血液回圈受阻,影响消化和吸收。长时间在电脑旁而活动减少,患颈椎病,滑鼠手的机率大大增加。长时间在网咖,水的补充不够,新陈代谢减慢,造成体内的毒素的积累。酶的产生需要足量的蛋白质,水,维生素矿物质等营养物质,消化酶的产生量也相应减少,造成食欲减退。被访人群中有一例肾结石患者,患者长时间在宿舍上网,饮水量太少,生活习惯不规律。泌尿结石形成的原因很多,专家们认为,饮食营养与结石的形成有密切关系。其次,男生的抽菸、喝酒、上网情况;女生的减肥美容误区令人担忧。由于大学的时间,金钱都由学生自己支配。所以资金方面,学生最能“节约”下来的就是“吃”这一方面了。男生省下的钱用来抽菸、喝酒、上网等。女生省下来的生活费就用来买衣服、美容、减肥等。抽菸喝酒的危害就不用多说了,各种媒体都有宣传。上网,一方面辐射量比较重,对眼睛、面部的面板损害较重。另 一方面,长时间的坐姿使得下肢及胃部的血液回圈受阻,影响消化和吸收。长时间在电脑旁而活动减少,患颈椎病,滑鼠手的机率大大增加。长时间在网咖,水的补充不够,新陈代谢减慢,造成体内的毒素的积累。酶的产生需要足量的蛋白质,水,维生素矿物质等营养物质,消化酶的产生量也相应减少,造成食欲减退。被访人群中有一例肾结石患者,患者长时间在宿舍上网,饮水量太少,生活习惯不规律。泌尿结石形成的原因很多,专家们认为,饮食营养与结石的形成有密切关系。 2、措施与建议 2.1开展营养健康教育 通过营养健康教育,可以明显改善学生膳食营养。要加强对大学生营养卫生知识的教育。使他们懂得营养卫生。建议高校多开设有关饮食营养与健康方面的公共选修课,让学生掌握基本的营养知识,指导并帮助大学生建立自我保健意识,养成良好的膳食习惯。 2.2制定科学、合理的早餐食谱 国内外营养专家普遍认为,早餐是一天中最重要的一餐,提供的能量要占全天的30%,质量也应达到全天营养素标准的1/3。而在高校内,10%左右的学生从不吃早餐,同时大部分学生对早餐的质量重视不够,早餐食物品种的选择性上随意性很大。因此,大力推广营养早餐,对于促进学生身体发育,改善营养状况和提高学生注意力都有较好的作用。同时,可由营养师或保健师针对学生的特点,提供多种营养配方,满足学生对各种营养素的需求,改变学生不良的饮食习惯。 2.3完善饮食结构 合理营养的原则以及方法是人们促进健康的一个重要工具,运用它可以充分调动大学生自我保健的积极性。只要根据自己的条件,合理组合市场上具有的各类食物,就可以达到膳食平衡的目的。好的营养并不意味着合理组合市场上具有的各类食物,就可以达到膳食平衡的目的。人类的食物是多种多样的。各种食物所含的营养成分不完全相同。除母乳外,任何一种天然食物都不能提供人体所需的全部营养素。平衡饮食必须由多种食物组成,才能满足人体各种营养需要,达到合理营养、促进健康的目的,因而要提倡大学生广泛食用多种食物。谷类是我国饮食中主要的能量和蛋白质的来源,青少年能量需要量大,可因活动量的大小有所不同。蛋白质摄人不足会影响青少年的生长发育。 2.4强化伙食管理工作 高校应强化学生食堂的管理工作,延长开放时间,对炊事人员进行营养健康教育,从而通过学校食堂向学生提供卫生且品种丰富的食品,有利于在校大学生的身心健康。高校食堂应当配备有较高水平的营养师和厨师,加强管理,不断提高膳食营养水平、保证大学生的身心健康。纵观高校男女大学生的营养状况,有的营养素摄入量偏低,尤其是质量不高。要注意调整改善补充。特别要充分保障大学生们的蛋白质及热量的供给,不断增加动物性蛋白质的供给比例。多供给瘦肉、鱼、奶、蛋、豆制品,增加新鲜蔬菜、水果的供给,确保维生素A和维生素C供给量。在重视大学生的营养卫生的同时,要养成良好的饮食卫生习惯,一日三餐定时定量,做到早餐要吃饱,中餐要吃好,晚餐要吃少,三餐的热量分配要科学合理。 2.5女大学生在饮食中的注意点 吃饱中、晚餐,少吃零食。零食大多是高脂肪、高糖类,含蛋白质较少。过多吃零食,会影响正餐的进食量,造成营养素的摄入不平衡,使人体容易缺乏蛋白质、无机盐、维生素等,所以,应少吃零食。由于大学生晚间自习时间较长,睡得较晚,晚餐的进食量也不容忽视。女性在生长发育成熟后,生理上就要有一定的皮下脂肪积存,以显示丰满和线条美。盲目地控制进食量以求体型苗条,会使人体必需的营养素得不到满足,抵抗能力低下,容易感染疾病。女大学生要提倡自然美,抛弃盲目节食以求体型美的错误作法。 合理营养是一个综合性概念,它既要求通过膳食调配提供满足人体生理需要的能量和多种营养素,又要求有合理的膳食制度和烹调方法,还应避免膳食构成的比例失调。大学生要养成良好饮食习惯,形成良好的膳食观念,在日常生活中注重膳食,在饮食中获得营养并且多参与有益的运动,保持身体健康。

蛋白质(protein)是生命的物质基础,没有蛋白质就没有生命。因此,它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16.3%,即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.8kg。人体内蛋白质的种类很多,性质、功能各异,但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的,并在体内不断进行代谢与更新。被食入的蛋白质在体内经过消化分解成氨基酸,吸收后在体内主要用于重新按一定比例组合成人体蛋白质,同时新的蛋白质又在不断代谢与分解,时刻处于动态平衡中。因此,食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例,关系到人体蛋白质合成的量,尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿,都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系[编辑本段]蛋白质的生理功能1、构造人的身体:蛋白质是一切生命的物质基础,是肌体细胞的重要组成部分,是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织:毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成,所以说饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖,人的大脑细胞的增长有二个高峰期。第一个是胎儿三个月的时候;第二个是出生后到一岁,特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。到一岁大脑细胞增殖基本完成,其数量已达成人的9/10。所以0到1岁儿童对蛋白质的摄入要求很有特色,对儿童的智力发展尤关重要。2、修补人体组织:人的身体由百兆亿个细胞组成,细胞可以说是生命的最小单位,它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。例如年轻人的表皮28天更新一次,而胃黏膜两三天就要全部更新。所以一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好,那么皮肤就是光泽而又有弹性的。反之,人则经常处于亚健康状态。组织受损后,包括外伤,不能得到及时和高质量的修补,便会加速机体衰退。3、维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。可以在体内运载各种物质。比如血红蛋白—输送氧(红血球更新速率250万/秒)、脂蛋白—输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。4、白蛋白:维持机体内的渗透压的平衡及体液平衡。5、维持体液的酸碱平衡。6、免疫细胞和免疫蛋白:有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体(免疫球蛋白)、补体、干扰素等。七天更新一次。当蛋白质充足时,这个部队就很强,在需要时,数小时内可以增加100倍。7、构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。我们身体有数千种酶,每一种只能参与一种生化反应。人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。相应的酶充足,反应就会顺利、快捷的进行,我们就会精力充沛,不易生病。否则,反应就变慢或者被阻断。8、激素的主要原料。具有调节体内各器官的生理活性。胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长素是由191个氨基酸分子合成。7、构成神经递质乙酰胆碱、五羟色氨等。维持神经系统的正常功能:味觉、视觉和记忆。8、胶原蛋白:占身体蛋白质的1/3,生成结缔组织,构成身体骨架。如骨骼、血管、韧带等,决定了皮肤的弹性,保护大脑(在大脑脑细胞中,很大一部分是胶原细胞,并且形成血脑屏障保护大脑)9、提供热能。[编辑本段]蛋白质的作用蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中,起着十分重要的作用。生物的结构和性状都与蛋白质有关。蛋白质还参与基因表达的调节,以及细胞中氧化还原、电子传递、神经传递乃至学习和记忆等多种生命活动过程。在细胞和生物体内各种生物化学反应中起催化作用的酶主要也是蛋白质。许多重要的激素,如胰岛素和胸腺激素等也都是蛋白质。此外,多种蛋白质,如植物种子(豆、花生、小麦等)中的蛋白质和动物蛋白、奶酪等都是供生物营养生长之用的蛋白质。有些蛋白质如蛇毒、蜂毒等是动物攻防的武器。蛋白质和健康蛋白质是荷兰科学家格里特在1838年发现的。他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物,占人体干重的54%。蛋白质主要由氨基酸组成,因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式,这种运动方式是通过蛋白质来实现的,所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质,也离不开蛋白质。球状蛋白质(三级结构)人体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质、多肽类激素、抗体、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质,它对调节生理功能,维持新陈代谢起着极其重要的作用。人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、作功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关,离开了蛋白质,体育锻炼就无从谈起。在生物学中,蛋白质被解释为是由氨基酸借肽键联接起来形成的多肽,然后由多肽连接起来形成的物质。通俗易懂些说,它就是构成人体组织器官的支架和主要物质,在人体生命活动中,起着重要作用,可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。蛋白质缺乏:成年人:肌肉消瘦、肌体免疫力下降、贫血,严重者将产生水肿。未成年人:生长发育停滞、贫血、智力发育差,视觉差。蛋白质过量:蛋白质在体内不能贮存,多了肌体无法吸收,过量摄入蛋白质,将会因代谢障碍产生蛋白质中毒甚至于死亡。[编辑本段]必需氨基酸和非必需氨基酸纤维状蛋白质(二级结构)食物中的蛋白质必须经过肠胃道消化,分解成氨基酸才能被人体吸收利用,人体对蛋白质的需要实际就是对氨基酸的需要。吸收后的氨基酸只有在数量和种类上都能满足人体需要身体才能利用它们合成自身的蛋白质。营养学上将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类。必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。对成人来说,这类氨基酸有8种,包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸、苯丙氨酸。对婴儿来说,组氨酸和精氨酸也是必需氨基酸。非必需氨基酸并不是说人体不需要这些氨基酸,而是说人体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到,不一定非从食物直接摄取不可。这类氨基酸包括谷氨酸、丙氨酸、甘氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、丝氨酸和酪氨酸等。有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供给充裕还可以节省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。

蛋白质论文3000字

蛋白质(protein)是生命的物质基础,没有蛋白质就没有生命。因此,它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16.3%,即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.8kg。人体内蛋白质的种类很多,性质、功能各异,但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的,并在体内不断进行代谢与更新。被食入的蛋白质在体内经过消化分解成氨基酸,吸收后在体内主要用于重新按一定比例组合成人体蛋白质,同时新的蛋白质又在不断代谢与分解,时刻处于动态平衡中。因此,食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例,关系到人体蛋白质合成的量,尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿,都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系[编辑本段]蛋白质的生理功能1、构造人的身体:蛋白质是一切生命的物质基础,是肌体细胞的重要组成部分,是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织:毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成,所以说饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖,人的大脑细胞的增长有二个高峰期。第一个是胎儿三个月的时候;第二个是出生后到一岁,特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。到一岁大脑细胞增殖基本完成,其数量已达成人的9/10。所以0到1岁儿童对蛋白质的摄入要求很有特色,对儿童的智力发展尤关重要。2、修补人体组织:人的身体由百兆亿个细胞组成,细胞可以说是生命的最小单位,它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。例如年轻人的表皮28天更新一次,而胃黏膜两三天就要全部更新。所以一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好,那么皮肤就是光泽而又有弹性的。反之,人则经常处于亚健康状态。组织受损后,包括外伤,不能得到及时和高质量的修补,便会加速机体衰退。3、维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。可以在体内运载各种物质。比如血红蛋白—输送氧(红血球更新速率250万/秒)、脂蛋白—输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。4、白蛋白:维持机体内的渗透压的平衡及体液平衡。5、维持体液的酸碱平衡。6、免疫细胞和免疫蛋白:有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体(免疫球蛋白)、补体、干扰素等。七天更新一次。当蛋白质充足时,这个部队就很强,在需要时,数小时内可以增加100倍。7、构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。我们身体有数千种酶,每一种只能参与一种生化反应。人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。相应的酶充足,反应就会顺利、快捷的进行,我们就会精力充沛,不易生病。否则,反应就变慢或者被阻断。8、激素的主要原料。具有调节体内各器官的生理活性。胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长素是由191个氨基酸分子合成。7、构成神经递质乙酰胆碱、五羟色氨等。维持神经系统的正常功能:味觉、视觉和记忆。8、胶原蛋白:占身体蛋白质的1/3,生成结缔组织,构成身体骨架。如骨骼、血管、韧带等,决定了皮肤的弹性,保护大脑(在大脑脑细胞中,很大一部分是胶原细胞,并且形成血脑屏障保护大脑)9、提供热能。[编辑本段]蛋白质的作用蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中,起着十分重要的作用。生物的结构和性状都与蛋白质有关。蛋白质还参与基因表达的调节,以及细胞中氧化还原、电子传递、神经传递乃至学习和记忆等多种生命活动过程。在细胞和生物体内各种生物化学反应中起催化作用的酶主要也是蛋白质。许多重要的激素,如胰岛素和胸腺激素等也都是蛋白质。此外,多种蛋白质,如植物种子(豆、花生、小麦等)中的蛋白质和动物蛋白、奶酪等都是供生物营养生长之用的蛋白质。有些蛋白质如蛇毒、蜂毒等是动物攻防的武器。蛋白质和健康蛋白质是荷兰科学家格里特在1838年发现的。他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物,占人体干重的54%。蛋白质主要由氨基酸组成,因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式,这种运动方式是通过蛋白质来实现的,所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质,也离不开蛋白质。球状蛋白质(三级结构)人体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质、多肽类激素、抗体、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质,它对调节生理功能,维持新陈代谢起着极其重要的作用。人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、作功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关,离开了蛋白质,体育锻炼就无从谈起。在生物学中,蛋白质被解释为是由氨基酸借肽键联接起来形成的多肽,然后由多肽连接起来形成的物质。通俗易懂些说,它就是构成人体组织器官的支架和主要物质,在人体生命活动中,起着重要作用,可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。蛋白质缺乏:成年人:肌肉消瘦、肌体免疫力下降、贫血,严重者将产生水肿。未成年人:生长发育停滞、贫血、智力发育差,视觉差。蛋白质过量:蛋白质在体内不能贮存,多了肌体无法吸收,过量摄入蛋白质,将会因代谢障碍产生蛋白质中毒甚至于死亡。[编辑本段]必需氨基酸和非必需氨基酸纤维状蛋白质(二级结构)食物中的蛋白质必须经过肠胃道消化,分解成氨基酸才能被人体吸收利用,人体对蛋白质的需要实际就是对氨基酸的需要。吸收后的氨基酸只有在数量和种类上都能满足人体需要身体才能利用它们合成自身的蛋白质。营养学上将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类。必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。对成人来说,这类氨基酸有8种,包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸、苯丙氨酸。对婴儿来说,组氨酸和精氨酸也是必需氨基酸。非必需氨基酸并不是说人体不需要这些氨基酸,而是说人体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到,不一定非从食物直接摄取不可。这类氨基酸包括谷氨酸、丙氨酸、甘氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、丝氨酸和酪氨酸等。有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供给充裕还可以节省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。

生态 的蛋白质我肯定好的

蛋白质论文题目

蛋白质(protein)是生命的物质基础,没有蛋白质就没有生命。因此,它是与生命及与各种形式的生命活动紧密联系在一起的物质。机体中的每一个细胞和所有重要组成部分都有蛋白质参与。蛋白质占人体重量的16.3%,即一个60kg重的成年人其体内约有蛋白质9.8kg。人体内蛋白质的种类很多,性质、功能各异,但都是由20多种氨基酸按不同比例组合而成的,并在体内不断进行代谢与更新。被食入的蛋白质在体内经过消化分解成氨基酸,吸收后在体内主要用于重新按一定比例组合成人体蛋白质,同时新的蛋白质又在不断代谢与分解,时刻处于动态平衡中。因此,食物蛋白质的质和量、各种氨基酸的比例,关系到人体蛋白质合成的量,尤其是青少年的生长发育、孕产妇的优生优育、老年人的健康长寿,都与膳食中蛋白质的量有着密切的关系[编辑本段]蛋白质的生理功能1、构造人的身体:蛋白质是一切生命的物质基础,是肌体细胞的重要组成部分,是人体组织更新和修补的主要原料。人体的每个组织:毛发、皮肤、肌肉、骨骼、内脏、大脑、血液、神经、内分泌等都是由蛋白质组成,所以说饮食造就人本身。蛋白质对人的生长发育非常重要。比如大脑发育的特点是一次性完成细胞增殖,人的大脑细胞的增长有二个高峰期。第一个是胎儿三个月的时候;第二个是出生后到一岁,特别是0---6个月的婴儿是大脑细胞猛烈增长的时期。到一岁大脑细胞增殖基本完成,其数量已达成人的9/10。所以0到1岁儿童对蛋白质的摄入要求很有特色,对儿童的智力发展尤关重要。2、修补人体组织:人的身体由百兆亿个细胞组成,细胞可以说是生命的最小单位,它们处于永不停息的衰老、死亡、新生的新陈代谢过程中。例如年轻人的表皮28天更新一次,而胃黏膜两三天就要全部更新。所以一个人如果蛋白质的摄入、吸收、利用都很好,那么皮肤就是光泽而又有弹性的。反之,人则经常处于亚健康状态。组织受损后,包括外伤,不能得到及时和高质量的修补,便会加速机体衰退。3、维持肌体正常的新陈代谢和各类物质在体内的输送。载体蛋白对维持人体的正常生命活动是至关重要的。可以在体内运载各种物质。比如血红蛋白—输送氧(红血球更新速率250万/秒)、脂蛋白—输送脂肪、细胞膜上的受体还有转运蛋白等。4、白蛋白:维持机体内的渗透压的平衡及体液平衡。5、维持体液的酸碱平衡。6、免疫细胞和免疫蛋白:有白细胞、淋巴细胞、巨噬细胞、抗体(免疫球蛋白)、补体、干扰素等。七天更新一次。当蛋白质充足时,这个部队就很强,在需要时,数小时内可以增加100倍。7、构成人体必需的催化和调节功能的各种酶。我们身体有数千种酶,每一种只能参与一种生化反应。人体细胞里每分钟要进行一百多次生化反应。酶有促进食物的消化、吸收、利用的作用。相应的酶充足,反应就会顺利、快捷的进行,我们就会精力充沛,不易生病。否则,反应就变慢或者被阻断。8、激素的主要原料。具有调节体内各器官的生理活性。胰岛素是由51个氨基酸分子合成。生长素是由191个氨基酸分子合成。7、构成神经递质乙酰胆碱、五羟色氨等。维持神经系统的正常功能:味觉、视觉和记忆。8、胶原蛋白:占身体蛋白质的1/3,生成结缔组织,构成身体骨架。如骨骼、血管、韧带等,决定了皮肤的弹性,保护大脑(在大脑脑细胞中,很大一部分是胶原细胞,并且形成血脑屏障保护大脑)9、提供热能。[编辑本段]蛋白质的作用蛋白质在细胞和生物体的生命活动过程中,起着十分重要的作用。生物的结构和性状都与蛋白质有关。蛋白质还参与基因表达的调节,以及细胞中氧化还原、电子传递、神经传递乃至学习和记忆等多种生命活动过程。在细胞和生物体内各种生物化学反应中起催化作用的酶主要也是蛋白质。许多重要的激素,如胰岛素和胸腺激素等也都是蛋白质。此外,多种蛋白质,如植物种子(豆、花生、小麦等)中的蛋白质和动物蛋白、奶酪等都是供生物营养生长之用的蛋白质。有些蛋白质如蛇毒、蜂毒等是动物攻防的武器。蛋白质和健康蛋白质是荷兰科学家格里特在1838年发现的。他观察到有生命的东西离开了蛋白质就不能生存。蛋白质是生物体内一种极重要的高分子有机物,占人体干重的54%。蛋白质主要由氨基酸组成,因氨基酸的组合排列不同而组成各种类型的蛋白质。人体中估计有10万种以上的蛋白质。生命是物质运动的高级形式,这种运动方式是通过蛋白质来实现的,所以蛋白质有极其重要的生物学意义。人体的生长、发育、运动、遗传、繁殖等一切生命活动都离不开蛋白质。生命运动需要蛋白质,也离不开蛋白质。球状蛋白质(三级结构)人体内的一些生理活性物质如胺类、神经递质、多肽类激素、抗体、酶、核蛋白以及细胞膜上、血液中起“载体”作用的蛋白都离不开蛋白质,它对调节生理功能,维持新陈代谢起着极其重要的作用。人体运动系统中肌肉的成分以及肌肉在收缩、作功、完成动作过程中的代谢无不与蛋白质有关,离开了蛋白质,体育锻炼就无从谈起。在生物学中,蛋白质被解释为是由氨基酸借肽键联接起来形成的多肽,然后由多肽连接起来形成的物质。通俗易懂些说,它就是构成人体组织器官的支架和主要物质,在人体生命活动中,起着重要作用,可以说没有蛋白质就没有生命活动的存在。每天的饮食中蛋白质主要存在于瘦肉、蛋类、豆类及鱼类中。蛋白质缺乏:成年人:肌肉消瘦、肌体免疫力下降、贫血,严重者将产生水肿。未成年人:生长发育停滞、贫血、智力发育差,视觉差。蛋白质过量:蛋白质在体内不能贮存,多了肌体无法吸收,过量摄入蛋白质,将会因代谢障碍产生蛋白质中毒甚至于死亡。[编辑本段]必需氨基酸和非必需氨基酸纤维状蛋白质(二级结构)食物中的蛋白质必须经过肠胃道消化,分解成氨基酸才能被人体吸收利用,人体对蛋白质的需要实际就是对氨基酸的需要。吸收后的氨基酸只有在数量和种类上都能满足人体需要身体才能利用它们合成自身的蛋白质。营养学上将氨基酸分为必需氨基酸和非必需氨基酸两类。必需氨基酸指的是人体自身不能合成或合成速度不能满足人体需要,必须从食物中摄取的氨基酸。对成人来说,这类氨基酸有8种,包括赖氨酸、蛋氨酸、亮氨酸、异亮氨酸、苏氨酸、缬氨酸、色氨酸、苯丙氨酸。对婴儿来说,组氨酸和精氨酸也是必需氨基酸。非必需氨基酸并不是说人体不需要这些氨基酸,而是说人体可以自身合成或由其它氨基酸转化而得到,不一定非从食物直接摄取不可。这类氨基酸包括谷氨酸、丙氨酸、甘氨酸、天门冬氨酸、胱氨酸、脯氨酸、丝氨酸和酪氨酸等。有些非必需氨基酸如胱氨酸和酪氨酸如果供给充裕还可以节省必需氨基酸中蛋氨酸和苯丙氨酸的需要量。

生物学重要概念包括了对生命基本现象、规律、理论等的理解和解释,对学生学习生物学及相关科学具有重要的支撑作用,处于学科中心位置.学术堂整理了一部分好写的生物类论文题目,供大家参考:1、本地珍稀濒危植物生存现状及保护对策2、论生物多样性与生态系统稳定性的关系3、室内环境对人体健康的影响4、糖尿病研究进展研究及策略5、心血管病研究进展研究及策略6、儿童糖尿病的现状调查研究7、结合当地遗传病例调查谈谈对遗传病的认识及如何优生8、浅析生态意识的产生及其培养途径9、生物入侵的危害及防治对策10、城镇化建设对生态环境的影响11、城市的生态环境问题与可持续发展12、农村的生态环境问题及其保护对策-以当地农村为例13、全球气候变化与低碳生活

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