活性包装技术论文参考文献

随着科技的进步和人们生活水平的不断提高，人们对食品质量的要求也越来越高。下面是我为大家整理的，希望你们喜欢。

食品抗菌包装技术研究进展

摘要：抗菌包装技术作为活性包装技术的一种，已经被广泛应用到现代食品包装技术中。它可以有效抑制食品表面微生物的生长，延长食品货架期，保证食品品质。本文概述了抗菌包装技术，对抗菌包装的种类以及影响抗菌效果的因素进行了综述，展望了抗菌包装技术的发展。

关键词：抗菌包装 种类 影响因素 展望

中图分类号：TS206 文献标识码：A 文章编号：1672-5336***2014***14-0065-02

随着科技的进步和人们生活水平的不断提高，人们对食品质量的要求也越来越高。人们在选择个性化的包装食品时，更加注重其对自身健康的影响。然而在日常生活环境中，细菌等致病性微生物无处不在，如何安全有效的防止微生物对食品的污染成为现代包装技术的研究重点。抗菌包装技术应运而生。抗菌包装是一种新的包装理念，它可以有效的抑制食品表面微生物生长，从而提高食品质量和安全水平。抗菌包装技术开辟了食品包装的新领域，在食品包装的技术领域独受青睐。

1 抗菌包装技术

抗菌包装是指在包装材料中新增特定的抗菌剂，通过延长微生物停滞期，减缓生长速度或减少微生物成活数量来限制或阻止食品腐败菌或致病菌的生长，从而保证食品品质和延长食品货架期。

根据抗菌机理的不同抗菌包装可分为直接抗菌和间接抗菌两种形式。直接抗菌是将某些具有抗菌功能的物质直接新增在载体内制成包装材料。间接抗菌是在载体中新增一些能够调节包装内微环境的物质或利用包装材料的选择透过性来调节包装内微环境而不利于微生物生长和繁殖，从而实现抗菌目的[1]。

2 抗菌包装的种类

2.1 包装时放入抗菌小袋或抗菌衬垫

抗菌小袋或抗菌衬垫可以直接放入包装内起到抑菌的作用。常见的抗菌小袋有三种形式：除氧型、吸溼型和产生乙醇气体型。除氧型和吸溼型已被广泛应用于焙烤产品、方便面和肉类的包装中。吸收衬垫主要应用在托盘包装的零售鲜肉和家禽肉中，将吸附衬垫放在托盘中，可以吸收肉类产品流出的汁液，防止微生物污染，一般在吸收衬垫中还要新增抗菌剂和表面活性剂。

2.2 在包装材料中直接加入抗菌剂

在包装材料中新增抗菌剂可以抑止食品原料表面微生物的生长。此方法与直接浸泡和喷洒抗菌剂相比优势明显，可以大量减少抗菌剂的用量和避免由于食品化学组分的影响而降低抗菌剂的抗菌活性。可新增到包装材料内的抗菌剂有很多，主要可以分为有机抗菌剂、无机抗菌剂、天然生物抗菌剂和高分子抗菌剂。

2.3 在包装表面包覆或吸附抗菌剂

由于一些抗菌物不耐高温。所以，通常先将包装材料加工成薄膜，然后将抗菌物包覆或吸附在包装材料表面上，从而发挥其抗菌作用。但必须要对包装材料表面进行处理以提高其对抗菌物的吸附能力。

3 影响抗菌效果因素

3.1 食品的特性对抗菌剂抗菌活性的影响[7]

食品具有不同的pH、水分活度、碳源、氮源、氧压等，为微生物和防腐剂提供了不同的环境条件。不同的pH值会对目标微生物的群落及其生长率产生影响，同时也会改变多数防腐剂的抗菌活性及防腐剂的解离状态。水分活度可说明食品的稳定性和微生物繁殖的可能性，同时它还能影响膜的水合状态。抗菌包装材料上的非挥发性防腐剂的释放取决于从食品中蒸发到膜上的水分及其溶解抗菌剂并促进抗菌剂扩散到食品表面的程度。

3.2 包装材料的选择对抗菌剂功能的影响[8]

选择合适的抗菌剂需考虑作用方式、食品成分以及从包装材料到食品表面的扩散动力学等。载体材料的选择对抗菌包装膜的功能也有非常重要的影响，这主要取决于载体的生物学特性、与抗菌剂或微环境调节剂之间的相容性以及包装膜自身的透性。

3.3 包装材料加工条件对抗菌包装残留抗菌活性的影响

包装材料在铸造、贮存和销售过程中，混入其中的抗菌剂的抗菌性会遭到不同程的破坏。最后使用的抗菌膜的残余抗菌活性才是有效抗菌活性。在塑料树脂的挤压过程中，挤压机的高温和高压会影响混入的抗菌剂的稳定性，并降低其残余抗菌活性。包装材料的叠合、印刷、干燥和贮存等过程，以及粘合剂和溶剂都会对抗菌剂的抗菌性产生影响。此外，挥发性抗菌剂的挥发损失也是包装材料在铸造***或挤压***和贮存过程中抗菌活性降低的原因之一。

4 结论与展望

随着消费者对食品卫生安全质量要求的提高，传统的改善气调包装及真空包装不能充分抑制肉制品在贮藏过程中表面微生物的生长，而抗菌包装技术可作为改善气调包装或真空包装的补充，进一步抑制食品表面微生物的生长、脂质的氧化、颜色的褐变，在延长肉制品货架期的同时，改善产品的感官特性及风味，提高产品的安全性。目前，抗菌包装技术在日本、欧洲已使用多年，尤以日本最多。在我国，抗菌包装的运用还较少。总之，抗菌包装技术是未来食品包装的发展方向，但此技术的广泛运用还需要进一步的研究，以及相关法律法规的制定与完善。

参考文献

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[3]李侠，薛涛，何力，等.磷酸盐玻璃载银抗菌PP复合材料的效能研究[J].塑料，2007，36***2***：19-22.

[4]疏秀林，施庆珊，欧阳友生，等.植物精油的抗菌特性及在食品工业中应用研究新进展[J].生物技术，2006，16***6***：89-92.

[5]杨远谊.壳聚糖/奈米二氧化钛抗菌保鲜膜的研制及效能研究[D].重庆：西南大学，2008.

[6]李学红.环糊精在抗菌食品包装中的基础应用研究[D].无锡：江南大学，2007.

[7]赵利，王素雅，谢俊杰.食品抗菌包装技术研究进展[J].食品工业科技，2001，22***5***：78-80.

[8]李学红，金征宇，徐学明，等.抗菌食品包装技术研究与应用进展[J].食品研究与开发，2008，29***10***：115-118.

[9]吕飞，叶兴乾，刘东红.食品抗菌包装系统的研究与展望.农业机械学报，2009，40***6***138-142.

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浅谈蛋白质折叠的有关问题 [关键字]生物 大分子 分子伴侣 蛋白质的折叠 识别 结合 生物大分子的结构与功能的研究是了解分子水平的先象的基础。没有对生物大分子的结构与功能的认识，就没有分子生物学。正如没有DNA双螺旋结构的发现，就没有遗传传达传递的中心法则，也就没有今天的分子生物学。结构分子以由第一分子进入对复和物乃至多亚基，多分子复和体结构研究。同时，过去难以研究的分子水平上的生命运动情况也随着研究的深入和技术手段的发展而逐渐由难点变为热点。蛋白质晶体学研究已从生物大分子静态（时间统计）的结构分析开始进入动态（时间分辨）的结构分析及动力学分析。第十三届国际生物物理大会的25个专题讨论会中有一半以上涉及蛋白质的结构与功能，而“结构与功能”又强调“动力学（Dynamics）”，即动态的结构或结构的运动与蛋白质分子功能的关系，以及对大分子相互作用的贡献。 蛋白质折叠问题被列为“21世纪的生物物理学”的重要课题，它是分子生物学中心法则尚未解决的一个重大生物学问题。从一级序列预测蛋白质分子的三级结构并进一步预测其功能，是极富挑战性的工作。研究蛋白质折叠，尤其是折叠早期过程，即新生肽段的折叠过程是全面的最终阐明中心法则的一个根本问题，在这一领域中，近年来的新发现对新生肽段能够自发进行折叠的传统概念做了根本的修正。这其中，X射线晶体衍射和各种波谱技术以及电子显微镜技术等发挥了极其重要的作用。第十三届国际生物物理大会上，Nobel奖获得者Ernst在报告中强调指出，NMR用于研究蛋白质的一个主要优点在于它能极为详细的研究蛋白质分子的动力学，即动态的结构或结构的运动与蛋白质分子功能的关系。目前的NMR技术已经能够在秒到皮秒的时间域上观察蛋白质结构的运动过程，其中包括主链和侧链的运动，以及在各种不同的温度和压力下蛋白质的折叠和去折叠过程。蛋白质大分子的结构分析也不仅仅只是解出某个具体的结构，而是更加关注结构的涨落和运动。例如，运输小分子的酶和蛋白质通常存在着两种构象，结合配体的和未结合配体的。一种构象内的结构涨落是构象转变所必需的前奏，因此需要把光谱学，波谱学和X射线结构分析结合起来研究结构涨落的平衡，构象改变和改变过程中形成的多种中间态，又如，为了了解蛋白质是如何折叠的，就必须知道折叠时几个基本过程的时间尺度和机制，包括二级结构（螺旋和折叠）的形成，卷曲，长程相互作用以及未折叠肽段的全面崩溃。多种技术用于研究次过程，如快速核磁共振，快速光谱技术（荧光，远紫外和近紫外圆二色）。 一、新生肽段折叠研究中的新观点 长期以来关于蛋白质折叠，形成了自组装（self-assembly）的主导学说，因此，在研究新生肽段的折叠时，就很自然的把在体外蛋白质折叠研究中得到的规律推广到体内，用变性蛋白的复性作为新生肽段折叠的模型，并认为细胞中新合成的多肽链，不需要别的分子的帮助，不需要额外能量的补充，就应该能够自发的折叠而形成它的功能状态。 1988年，邹承鲁明确指出，新生肽段的折叠在合成早期业已开始，而不是合成完后才开始进行，随着肽段的延伸同时折叠，又不断进行构象的调整，先形成的结构会作用于后合成的肽段的折叠，而后合成的结构又会影响前面已形成的结构的调整。因此，在肽段延伸过程中形成的结构往往不一定是最终功能蛋白中的结构。这样，三维结构的形成是一个同时进行着的，协调的动态过程。九十年代一类具有新的生物功能的蛋白，分子伴侣（Molecularchaperone）的发现，以及在更广泛意义上说的帮助蛋白质折叠的辅助蛋白(Accessoryprotein)的提出，说明细胞内新生肽段的折叠一般意义上说是需要帮助的，而不是自发进行的。 二、蛋白质分子的折叠和分子伴侣的作用 蛋白质分子的三维结构，除了共价的肽键和二硫键，还靠大量极其复杂的弱次级键共同作用。因此新生肽段在一边合成一边折叠过程中有可能暂时形成在最终成熟蛋白中不存在不该有的结构，他们常常是一些疏水表面，它们之间很可能发生本不应该有的错误的相互作用而形成的非功能的分子，甚至造成分子的聚集和沉淀。按照自组装学说，每一步折叠都是正确的，充分的，必要的。实际上折叠过程是一个正确途径和错误途径相互竞争的过程，为了提高蛋白质生物合成的效率的，应该有帮助正确途径的竞争机制，分子伴侣就是这样通过进化应运而生的。它们的功能是识别新生肽段折叠过程中暂时暴露的错误结构的，与之结合，生成复和物，从而防止这些表面之间过早的相互作用，阻止不正确的非功能的折叠途径，抑制不可逆聚合物产生，这样必然促进折叠向正确方向进行。（从哲学的观点说，似乎很容易驳斥自组装学说，它违背了矛盾的普遍性原理，试想，如果蛋白质的每一步折叠均是正确的，充分的，必要的，岂不是在无任何矛盾的前提下，完成了复杂的最稳定构象的形成，即完成了由量变到质变的伟大飞跃，从无活性的肽链变成有活性的功能蛋白，这显然是违背哲学基本原理的。换一个角度想，生物进化的过程本来就充满着不定向的变异，这些变异中有适应环境的，也有不适应环境的，“物竞天择”，自然的选择淘汰了那些不适应的，保留了那些适应的。蛋白质分子的折叠不也与此类似吗？我想，蛋白质的一级结构只是肽链折叠并形成功能蛋白的特定三维结构的内因，实际上，多肽链在形成活性蛋白的每一步，都有潜在的可能形成“不正确”的折叠，如果没有象分子伴侣或其它帮助蛋白等外部因素的作用，多肽链也永远不能折叠成为活性蛋百。） 三，分子伴侣的作用机制 分子伴侣的作用机制实际上就是它如何与靶蛋白识别，结合，又解离的机制。有的分子伴侣具高度专一性，如一些分子内分子伴侣，还有细菌Pseudomonascepacia的酯酶，有它自己的“私有分子伴侣”。它是由基因limA编码的，与酯酶的基因LipA只隔3个碱基，可能是进化过程中发生的基因分裂造成的。而一般的分子伴侣识别特异性不高，它是怎样识别需要它帮助的对象的呢？现在只能说分子伴侣识别非天然构象，而不去理会天然的构象。由于在天然分子中，疏水残基多半位于分子的内部而形成疏水核，去折叠后就可能暴露出来，或者在新生肽段的折叠过程中，会暂时形成在天然构象中本应该存在于分子内部的疏水表面，因此认为分子伴侣最有可能是与疏水表面相结合，如硫氰酸酶（Rhodanese）分子α-helix的疏水侧面。但是只有β-sheet结构的蛋白质才可为分子伴侣识别。 最近关于识别机制有较大的进展。Bip是内质网管腔内的分子伴侣，用一种affinitypanning的方法检查Bip与有随机序列的十二肽结合的特异性，结果发现，Hy-(W/X)-Hy-X-Hy-X-Hymotif与Bipj结合最强，Hy最多的是Trp、Leu、Phe，即较大的疏水残基。一般来说，2-4个疏水残基就足够进行结合。还有一种较普遍的说法是分子伴侣识别所谓熔球体结构（moltenglobule）。另一方面，分子伴侣本身与肽结合部位的结构分析最近也有些进展。譬如，PapD的晶体结构表明，多肽结合在它的β-sheet区。GroEL中，约40kD的153-531结构域是核苷酸的结合区。 分子伴侣作用的第二步是与靶蛋白形成复合物。非常盛行的一种模型认为分子伴侣常常以多聚`体形式而形成中心空洞的结构，用电子显微镜已经观察到由二圈层圆面包圈形组成的十四体GroEL分子和一个一层圆面包圈的七体GroES分子协同作用形成中空的非对称笼状结构（cagemodel），推测靶蛋白可以在与周围环境隔离的中间空腔内不受干扰的进一步折叠。但是不久前一个日本实验室发现GroEL的一个亚基，甚至其N端去除78个氨基酸残基的50kD片段，已经不能再组装成十四体结构，都有确定的分子伴侣功能。由此，我想:也许环状分子伴侣并非每个部位都是有效的结合部位，也就是说，该二层圆面包圈组成的十四体GroEL分子只有一个或若干个部位能够与疏水残基或所谓的熔球体结构结合，而其余部位起识别作用，就像一个探测器一样，整个十四体GroEL分子以圈层或笼状结构”包裹”在多肽链的主链上，以旋进方式再多肽链的链体上运动，一旦环状多聚体的某一识别部位发现疏水结构或所谓的熔球体结构等新生肽链折叠过程中暂时暴露的错误结构，经信号转导，多聚体的结合部位便与之结合，生成复合物，抑制不正确的折叠。以上完全是我个人的猜想，是基于上述两个试验现象的矛盾而试图作一番解释。至于为什么假设以旋进方式在多肽链上运动，我并没有相应的根据，只是觉得这应该是一个动态过程，因此作了一番狂妄的假想,另外，我觉得也许可以用X射线衍射来探测一下分子伴侣GroEL和GroES组成的笼状结构，看看它的a×b×c是否足以容纳多肽链的某一段，或者它的内部和外部的疏水性质和其他一些物化性质如何，也许可以找到支持或驳斥上述假设的证据。 以上谈的都是蛋白质的分子伴侣。不久前又出现了一个新名词“DNAchaperones”，DNA分子伴侣，这种分子伴侣是与DNA相结合并帮助DNA折叠的。在这种复合物中，DNA分子包围在蛋白质分子的表面，既是高度有序的，又是在一定程度上结构已有所改变的。DNA与蛋白的这种相互作用对DNA的转录，复制以及重组都十分重要;或如在核小体中，对DNA的包装是必须的。DNA在溶液中的结构有相当的刚性，必须克服一个能障才能转变成它的蛋白复合物中的结构，分子伴侣的作用就是帮助DNA分子进行折叠和扭曲，从而把DNA稳定在一个适合于和蛋白结构的特定构型中。这种结合是协同的，可逆的在形成复合物之后便解离下来。因此，不论是DNA分子伴侣还是蛋白分子伴侣，都与DNA和蛋白的相互作用有关，与基因调控有关，看来，分子伴侣确实与最终阐明中心法则当前主要问题有密切关系。 四、分子伴侣和酶的区别 与分子伴侣不同，以确定为帮助蛋白质折叠的酶目前只有两个，一个是蛋白质二硫键异构酶(proteindisulfideisomerase，PDI);另一个是肽基脯氨酸顺反异构酶(peptidylprolylcis-transisomerase，PPI)。以PDI为例，众所周知，蛋白质分子中的二硫键与新生肽段的折叠密切相关，对维系蛋白质分子的结构稳定性和功能发挥也有重要作用。PDI定位在内质网管腔内，含量丰富，催化蛋白质分子内巯基与二硫键之间的交换反应。同时，它是目前发现的最为突出的多功能蛋白，除了二硫键的异构酶的基本功能外，它还是脯氨酸-4-羟化酶的α亚基;又是微粒体内甘油三酯转移蛋白复合物的小亚基，还是一种糖基化位点结合蛋白(gkycisylationsitebindingprotein)等。其中，最引人注目的还是它有与多肽结合的能力，可以结合具有不同序列，长度和电荷分布的肽，特异性较低，主要是与肽的主链相作用，但对巯基尚有一些偏爱。按照分子伴侣的定义，一般认为PDI和分子伴侣是两类不同的帮助蛋白，但是我国上海生物物理研究所最近提出不同的看法，认为蛋白质二硫键异构酶也具有分子伴侣的功能。 蛋白质分子中天然二硫键的形成要求这些在肽链上往往处于不相邻位置的巯基，首先通过肽链一定程度的折叠，才能相互接近到可以正确形成二硫键的位置。肽链的自身折叠是一个慢过程，而蛋白质二硫键异构酶催化蛋白质天然二硫键的形成却是一个快过程。另一方面，蛋白质二硫键异构酶具有低特异性的与各种不同肽链相结合的能力，在内质网中以极高的浓度存在，又是是一个钙结合蛋白，是一个能被磷酸化的蛋白，这些都已经符合了分子伴侣的条件。因此他们推测蛋白质二硫键异构酶很可能首先通过它与伸展的，或部分折叠的肽段的结合，阻止错误的折叠途径，促进正确的中间物生成，帮助肽链折叠是相应的巯基配对，从而是正确的二硫键得以形成;然后催化巯基的氧化或二硫键的异构而形成天然二硫键。他们认为蛋白质二硫键异构酶的酶活性与它的分子伴侣功能不是相互排斥，而是密切相关，协调统一的。分子伴侣与帮助新生肽链折叠的酶之间，大概不应该，也不能够划一条绝对的分界线。我想:酶的最主要特性就是催化生化反应，分子伴侣的主要作用是与新生肽段的错误构象结合，从而阻止肽链不正确的非功能的折叠途径，促使其向正确的折叠方向反应，这难道不可以理解成间接的催化肽链的折叠吗?从表观上看，抑制不正确的折叠途径等于加快了正确反应的速度。所以，我本人也很赞成他们的观点。最近的试验已经为这一假说提供了很好的证据。PDI明显抑制变性的甘油醛-3-磷酸脱氢酶在复性股过程中的严重聚合，有效的提高它的复性效率，与典型的分子伴侣GroE系统对甘油醛3-磷酸脱氢酶复性的效应极其相似。 五、分子伴侣的结构 目前唯一解出晶体结构的分子伴侣是E.coli的PapD，帮助鞭毛蛋白折叠的分子伴侣。还有HSP70的N端结构域，即ATP结合域也以有晶体结构。用电子显微镜已经清楚的看到了GroEL的十四聚体和GroEL的七聚体的四级结构，象两个圆形中空的面包圈叠在一起，用NMR以及各种溶液构象变化是研究分子伴侣作用机制的有效手段。 六、分子伴侣研究的实际应用 分子伴侣的研究成果必然会大大加深我们对生命现象的认识，同时也一定会增加我们与自然斗争的能力和自身生存的能力。由于分子伴侣在生命活动的各个层次都具有重要作用，它的突变和损伤也必定会引起疾病，因此可以期望运用分子伴侣的知识来治疗所谓的”分子伴侣病”。另一方面，利用对分子伴侣的研究成果从根本上提高基因工程和蛋白工程的成功率，也必将对大幅度提高人类生活水平起重要作用。 [参考书目] 1.李宝健主编，面向21世纪生命科学发展前沿，广东科技出版社，1996年11月第一版：93-104页 2．郝柏林刘寄星主编，理论物理与生命科学，上海科学技术出版社，1997年12月第一版：29-58页 3．中国生物物理代表团，从第十三届国际生物物理大会看生物物理学研究的现状和趋势，生物物理学报，1999年第十五卷第四期：826-827页