角蛋白的溶解相关论文一百度学术

目前已分离纯化的角蛋白酶的分子量差异较大，从十几kDa到几百kDa不等。较小的为单体酶，有报道来自Nesternkonia spAL-20的角蛋白酶，分子量为18kDa，较大的为复合酶，如嗜热厌氧菌产的角蛋白酶可达200kDa以上。大部分角蛋白酶的分子量集中在30～70kDa之间，如HSIN-HUNG LIN报道的铜绿假单胞菌（Pseudomonas aeruginosa）产的角蛋白酶大小为30kDa，嗜麦芽黄单胞菌（Xanthomonas maltophilia）产的角蛋白酶大小为36kDa，近平滑念珠菌（Candida parapsilosis）的角蛋白酶为60kDa。枯草芽孢杆菌产角蛋白酶的分子量为60kDa 。 角蛋白酶的最适反应pH以中性到碱性居多，一般为7到10之间。个别角蛋白酶最适pH可达到12左右。酸性角蛋白酶比较少，大都为某些真菌，如须毛藓菌产的角蛋白酶最适pH为5.5，白色假丝酵母为4.0。角蛋白酶的最适反应温度一般在40℃～60℃，如Microbacterium的最适温度在55℃，也有温度要求较低或较高的角蛋白酶类，如Stenotrophomonas sp. D1.为20℃，而Fervidobacterium islandicum AW-1的膜结合角蛋白酶的最适温度高达100℃。 角蛋白不溶性于水及大部分有机溶剂，使得角蛋白酶活性测定比一般蛋白酶困难。常用测定角蛋白酶的原理是以底物水解后释放的氨基酸的量来确定角蛋白酶的活性。目前测定角蛋白酶的方法主要有三种，一种是直接用角蛋白粉作为底物进行测定，涂国全等（1998）曾以羽毛粉作为测定角蛋白酶的底物[59]。第二种是使用经过修饰的底物进行酶活测定，该方法中作为底物使用的角蛋白被连接上生色基团，通过测定底物水解后放出的生色物质的含量可以判断酶的活性。具有代表性的两种底物是偶氮角蛋白[62]和天青角蛋白[63]，前者将偶氮连接于羽毛角蛋白上的自由氨基酸残基，后者为羊毛角蛋白与三甲基硫堇结合的产物。第三种则是以可溶性的羽毛角蛋白作为底物表征角蛋白酶的活性，该方法由Wawrzkiewicz提出并被广泛采用。它是利用二甲基亚砜溶解羽毛角蛋白，再用异丙醇经行沉淀，干燥后的可溶性角蛋白溶解于相应的缓冲液中作为底物。

角蛋白是身体大部分可见部位的基本构建材料。皮肤的角质层和头发纤维都主要由角蛋白组成。角蛋白以交联的螺旋结构自然存在。正是交联决定了单个头发纤维的强度和延展性。交联发生在二硫键上，二硫键使相邻的半胱氨酸残基退火形成胱氨酸，这一特征使角蛋白在结构蛋白中独一无二。二硫键是头发中发现的最强键，可以操纵以拉直或卷曲（烫发）头发。

水解角蛋白是氨基酸粉，以人或者动物毛发，皮毛或者以豆粕，菜粕，棉粕为原料。经微生物发酵、酸碱水解处理后，喷雾干燥加工而成。其富含的胱氨酸、酪氨酸、丝氨酸能促进畜禽皮毛生长，肉猪皮肤红润，毛色发亮，黄鸡能增加毛色鲜艳度、鸡冠鸡脚颜色；增香增鲜，促进动物食欲，谷氨酸含量高，具有调节口感，促进动物食欲之功效。扩展资料：羽毛角蛋白可作为优质饲料蛋白。利用角蛋白还可以生产氨基酸微量元素鳌合剂，可与畜禽生长所必需的微量金属离子反应生成具有环状结构的配位化合物，提高微量元素的利用率。羽毛角蛋白中还含有丰富的谷氨酸、天冬氨酸等鲜味氨基酸，可以用来制作新型食品添加剂应用到食品加工业中。角蛋白水解制得的氨基酸及其衍生物、金属络合物对农作物具有杀菌防病和刺激生长的双重效果，可以用作杀菌剂、杀虫剂、除草剂和植物生长促进剂。参考资料来源：搜狗百科-复合氨基酸粉参考资料来源：搜狗百科-角蛋白