膜融合的最新研究进展论文

引言：PspA 采用 ESCRT-III 样折叠并重塑细菌膜，让我们一起来看看吧。

噬菌体休克蛋白（Psp）系统是大约30年前在细菌中发现的。当时，它被确定为大肠杆菌对噬菌体感染的一种反应。后来人们发现，它在保护细胞膜方面的功能超过了对噬菌体感染的具体反应。渗透压、热、细胞毒素或膜包膜的缺陷也能触发应激反应。论文共同通讯作者、德国美因茨约翰内斯-古腾堡大学的Dirk Schneider教授解释说，“今天，我们知道Psp系统在应对多种类型的膜应激时被激活。然而，一些分子细节仍然令人困惑。这就是为什么我们决定仔细研究Psp系统的核心蛋白。”

在这项新的研究中，这些作者仔细研究了在Psp系统中具有关键作用的噬菌体休克蛋白A（PspA）。具体来说，通过使用低温电子显微镜，可以看到PspA如何形成长的、螺旋形的管子，该管子可以将生物膜包围在内腔。这些高分辨率图像如今首次显示了PspA是如何在局部溶解单个膜，然后将其重塑为更大的单元，甚至介导新膜结构的形成。德国海因里希海涅大学Carsten Sachse和德国美因茨约翰内斯古腾堡大学Dirk Schneider研究团队合作取得最新进展。他们发现噬菌体休克蛋白A (PspA) 采用 ESCRT-III 样折叠并重塑细菌膜。

他们展示了PspA在螺旋棒中组装的的 Å 分辨率冷冻电镜 (cryo-EM) 结构。PspA 单体在扩展的开放构象中采用经典ESCRT-III 折叠。PspA 棒能够包裹脂质并产生正的膜曲率。他们使用冷冻电镜可视化了 PspA 如何将膜囊泡重塑为微米级结构，以及它如何介导内化囊泡结构的形成。这些活动的热点是源自 PspA 组件区域，用作脂质转移平台并连接先前分离的脂质结构。这些膜融合和裂变活动符合所描述的细菌 PspA/IM30/LiaH 蛋白的功能特性。