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施一公出生在一个知识分子家庭,有两个姐姐、一个哥哥。父亲毕业于哈尔滨工业大学,母亲毕业于北京矿业学院。施一公的名字带着深深的时代烙印:父母亲给他取名“一公”,希望他“一心为公”。1985年,施一公被保送到清华生物系,成为清华大学生物系复系后的首届本科生。清华园里的施一公学习成绩年年名列全年级第一。1989年,他又以第一名的成绩提前一年毕业。在出色完成生物系课程的同时,他还获得了数学系的学士学位。 共5张施一公施一公注重全面发展,在高中期间,他就练习长跑,练过的项目从800米到1500米,再到3000米。进入清华后,由于长跑队只招收专业运动员,施一公便转练竞走,从5000米到1万米。他还在校运动会上创下全校竞走项目的纪录。一直到1994年,在他大学毕业五年后,这个纪录才被打破。[23]故土情结施一公的祖父是原上海市人大常委会副主任施平,云南大姚人。父亲出生于浙江杭州,但生长于江苏、上海等地,母亲来自江苏丹阳的吕城镇,高中毕业后考入北京矿业学院。父母大学毕业后选择到河南工作。施一公出生在河南郑州,两岁半就随父母下放到河南省中南部的驻马店市汝南县老君庙乡闫寨大队小郭庄。1972年,全家搬往驻马店市。[24]赴美留学1990年初,施一公赴美深造,在美国约翰·霍普金斯大学医学院攻读生物物理学及化学博士学位。施一公初到美国时,最先发现的差距就是英语不行。他给自己规定每天背25个新单词。科研上,他勤思苦干,持之以恒。有一次,系主任兼实验室导师自认为发现了一个生物物理学中重大理论突破,激动地向学生们演示。施一公当场敏锐地指出导师在一个演算上的错误。从此,导师对他刮目相看。毕业时,导师公开宣布“施一公是我最出色的学生”。

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结论:基本不太可能据我所知诺奖会颁给两类研究成果: 一是为科学家制造研究工具或者提供理论,比如因冷冻电镜获奖的几位,能进书本。 二是做出的东西具有极大的实用价值,比如屠呦呦提取出来的青蒿素,能上货架。施一公的方向是利用诺奖级别的工具做蛋白结构解析,和医院医生用核磁共振探测伤病有些类似。第一类拿诺奖的路几乎不可能,除非施一公组大角度转变研究方向。对于第二类拿诺奖的可能,若施一公组能用冷冻电镜解析出具有极大现实意义的蛋白,比如能广谱抗癌,靶向杀艾滋等,而且这些解析出来的蛋白被合成,并在临床应用上有巨大的优势,甚至能让人类与艾滋和癌症永别,那么这个诺奖我相信就比较稳了。 施一公教授在natureE的系列成果发表本身是一种非常高级的技术员工作,是结构生物学里面顶级的technician工作,而不是scientist的工作。基于冷冻电镜基础上的结构解定工作并不是诺贝尔奖要表彰的工作方向。本身冷冻电镜的技术革新也与他无关,施教授的工作只做结构并没有在此基础上去做机理和调控,这个工作性质决定了不论发多少nature都有可能,但不是诺奖成果。(节选自某乎@Lydia Yang的回答,侵删) 施一公的工作是不停地对不同的蛋白做结构解析,对于一个被认为比较重要的蛋白,只要得到它的结构就几乎肯定可以发一篇CNS,文章是发了不少。其工作大概流程是这样:①蛋白表达纯化;②准备电镜Sample; ③做电镜;④处理数据;⑤发文章。 蛋白解析只是研究工作的第一步,后面的工作还很漫长很具挑战性,专注于一个蛋白或者同一个家族的蛋白,搞清楚这些蛋白发挥功能的机理…这些工作将耗费一个科学家毕生的精力。施一公显然是没往后后再走的。(节选自某乎匿名回答,侵删) 所以,施一公教授多少有点借冷冻电镜科研投机的意思,非诺奖水准。 2017年诺奖化学奖颁发给了冷冻电镜的研发者。这其实说明诺奖的特点,第一是虽然近年来有给屠呦呦等医药研发颁奖的案例,但绝大多数仍然是在最基础的科研领域。第二是获奖研究应该是对整个科学发展或者具有方向性指引、或者在起到指导的同时,还能提供强大的方法支持。小RNA干扰技术这种成果获奖就是这方面最好的说明,如今冷冻电镜获奖也是诺奖这一特点的注脚。 但这个逻辑仍然是有待澄清的。上面说了,获奖研究应该是对整个科学发展或者具有方向性指引、或者起到颠覆性的支持作用。从这个角度讲,发表多篇CNS(Cell、Nature、Science)论文的施一公的研究,并不必然被诺奖“淘汰出局“,因为科学的进步是环环相嵌的。冷冻电镜促进了蛋白质结构的解析研究,但突破性的、经典的蛋白质结构的解析研究,有可能为我们认识生命世界的其他研究提供重要的指南,为新的研究方向开启大门。所以以冷冻电镜拿奖来否定施一公蛋白质结构解析研究获得诺奖的可能性,这本身是不成立的。 当然,这么说并不是说蛋白质结构的解析研究、甚至是施一公本人及其团队的研究就一定有可能拿诺奖。如上所述,是否能拿奖,还要看这些研究是否为人类正在进行的和未来的科学 探索 提供了方向性指引。有一点可以肯定,CNS发表本身,并不是拿诺奖的保证,甚至不一定是必要条件。 我认为中国能拿诺奖的解析结构的是清华大学的杨茂君教授,施一公和颜宁做的都是什么火做什么,打一枪换一个地方的科研,工作没有系统性,而杨茂君的工作系统的把电子传递链整个全部解析明白了而且推翻了存在了几十年生化课本上的理论,并且根据他解析出的结构可以设计各种靶向药物,毕竟电子传递链太重要了 其实这个问题要从很多个角度来分析,因为冷冻电镜刚刚获得诺贝尔的奖项,所以,在一定的时间范围之内,如果没有特别突出的科学贡献,应该不大可能在同一个领域,进行进一步的延伸。大家也都知道,目前科学研究百花齐放,每一个领域其实都有非常大的突破,所以在某种程度上,诺贝尔奖项其实有很多候选人,他们都有实力问鼎。每一次的诺贝尔奖,也其实是在众多有着杰出贡献的人当中进行一个选择,而更多的是对整个领域的一个嘉奖,不单单是针对个人,而且是有很好几个人一起将这个领域发扬光大,所以以整个领域作为奖励,也更符合诺贝尔奖的性质。 所以回到问题本身,毫无疑问施一公具有非常大的贡献,尤其是他在顶尖杂志上发表了很多有影响力的文章,为中国的科研走向世界,并且在国际上获得声誉,立下了汗马功劳。不过诺贝尔奖的得奖性质其实更偏向于基础研究,当然也有一些例外,那么必须是实用性非常强的领域,而在基础科研领域,这一次给的是冷冻电镜,而施一公利用冷冻电镜,进行了很多著名的结构解析,他是一个利用者,而并非发明者,只有当利用取得了非常大的成就,产生了极其重大的突破,比如在疾病的治愈方面,有着显著的疗效,那么得奖的可能性会大大提升。 仅就目前而言,或者在近一段时期,显然不大会有比较明显的突破,那么我们会保留这个意见,觉得可能性不太高,但是经过一段时期,如果产生了更重大的成果,那么获得诺贝尔还是比较具有可能的。 我自己也是从事生物科研的。诺奖是颁发给那些开创性的研究的。也就是说你做出来的东西在若干年以後成为了千万人的饭碗和工具,开创了一个先河。比如说 PCR 技术,现在哪个实验室都用。但当初第一个想到的人就是了不起。施一公的团队由於不是发明电镜,所以不会由於电镜本身获奖。但如果是通过这个工具获得了对生物学前所未有的重要发现,则也有可能。 有个毛的可能,给你组一台冷冻电镜,再给钱帮你挖点人才,你组做的也不会比他差多少。他那就是个平台之上的民工水平,跟大部分博士博士后的创新能力比都差一大截。经常上电视的,拿成果,拿奖的,不见得就是真牛逼,那是外行不动,容易被媒体鼓吹而已。真牛逼的往往大家都见不到,踏踏实实搞大业务。 施一公的工作没有诺奖级别的吧? 水水nature,science还行,诺奖应该还有很大的距离 完全不可能拿,现在结构热随便解些重要蛋白的结构都是cns,这些工作是很重要,但不是突破性的进展,之前测基因组热,烧钱进去就行现在测基因组的也越来越低了,很久以前蛋白质组很热。。。。。。都是一阵风潮,其实也没多大贡献,冷冻电镜,晶体衍射这些是贡献,后面的工作其实经费到位,并且有意愿谁都可以做 施一公终生获得不了诺贝尔奖,为什么呢?就像咱们上学的时候,用显微镜看片子!发明显微镜才能得诺贝奖,看片子的几乎不可能!

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细胞凋亡领域Programmed cell death (apoptosis) Shiqian Qi, Yuxun Pang, Qi Hu, Qun Liu, Hua Li, Yulian Zhou, Tianxi He, Qionglin Liang, Yexing Liu, Xiaoqiu Yuan, Guoan Luo, Huilin Li, Jiawei Wang, Nieng Yan, and Yigong Shi (2010). Crystal structure of the Caenorhabditis elegans apoptosome reveals an octameric assembly of CED-4. Cell 141, 446-457. Jong W. Yu, Philip D. Jeffrey, and Yigong Shi (2009). Mechanism of procaspase-8 activation by c-FLIPL. Proc Natl Acad Sci USA 106, 8169-8174. Epub 2009 May 4. Nieng Yan, Jijie Chai, Eui Seung Lee, Lichuan Gu, Qun Liu, Jiaqing He, Jia-Wei Wu, David Kokel, Huilin Li, Quan Hao, Ding Xue, and Yigong Shi (2005). Structure of the CED-4/CED-9 complex provides insights into programmed cell death in Caenorhabditis elegans. Nature 437, 831–837. Stefan J. Riedl, Wenyu Li, Yang Chao, Robert Schwarzenbacher, and Yigong Shi (2005). Structure of the apoptotic protease activating factor 1 (Apaf-1) bound to ADP.Nature 434, 926–933. Nieng Yan, Lichuan Gu, David Kokel, Jijie Chai, Wenyu Li, Aidong Han, Lin Chen, Ding Xue, and Yigong Shi (2004). Structural, Biochemical and Functional Analyses of CED-9 Recognition by the Pro-apoptotic Proteins EGL-1 and CED-4.Mol. Cell 15, 999–1006. Stefan J. Riedl and Yigong Shi (2004). Molecular mechanisms of caspase regulation during apoptosis.Nature Review – Mol. Cell. Biol. 5, 897–907. Nieng Yan, Jia-Wei Wu, Jun R. Huh, Jijie Chai, Wenyu Li, Bruce A. Hay, and Yigong Shi (2004). Molecular mechanisms of DrICE inhibition by DIAP1 and removal of inhibition by Reaper, Hid, and Grim. Nature-Structural & Molecular Biology 11 (5), 420–428. Yigong Shi (2004). Caspase Activation: Revisiting the Induced Proximity model.Cell 117, 855–858. Jijie Chai, Nieng Yan, Jun R. Huh, Jia-Wei Wu, Wenyu Li, Bruce A. Hay, and Yigong Shi (2003). Molecular mechanism of Reaper/Grim/Hid-mediated suppression of DIAP1-dependent Dronc ubiquitination. Nature-Structural Biology 10, 892-898. Eric N. Shiozaki, Jijie Chai, Daniel J. Rigotti, Stefan J. Riedl, Pingwei Li, Srinivasa M. Srinivasula, Emad S. Alnemri, Robert Fairman, and YigongShi (2003). Mechanism of XIAP-mediated Inhibition of Caspase-9. Mol. Cell 11, 519-527. Yigong Shi (2002).Mechanisms of Caspase Activation and Inhibition During Apoptosis (commissioned review article).Mol Cell 9, 459-470. Jijie Chai Qi Wu, Eric Shiozaki, Srinivasa M. Srinivasula, Emad S. Alnemri, and YigongShi (2001). Crystal Structure of a Caspase Zymogen: Mechanisms of Activation and Substrate Binding. Cell107, 399-407. Jia-Wei Wu, Amy Cocina, Jijie Chai, Bruce Hay, and Yigong Shi (2001). Structural Analysis of a Functional DIAP1 Fragment Bound to Grim and Hid Peptides.Mol. Cell 8, 95-104. Jijie Chai, Eric Shiozaki, Srinivasa M. Srinivasula, Qi Wu, Pinaki Datta, Emad S. Alnemri, and Yigong Shi (2001).Structural Basis of Caspase-7 Inhibition by XIAP. Cell 104, 769-780. Stephen W. Fesik and Yigong Shi (2001).Controlling the Caspases.Science 294, 1477-1478. Geng Wu, Jijie Chai, Tomeka Suber, Jia-Wei Wu, Chunying Du, Xiaodong Wang, and Yigong Shi (2000).Structural Basis of IAP Recognition by Smac/DIABLO. Nature408, 1008-1012. Jijie Chai, Chunying Du, Jia-Wei Wu, Saw Kyin, Xiaodong Wang, and Yigong Shi (2000).Structural and Biochemical Basis of Apoptotic Activation by Smac/DIABLO. Nature 406, 855-862. Hongxu Qin, Srinivasa M. Srinivasula, Geng Wu, Emad S. Alnemri, Yigong Shi (1999). Structural Basis of Procaspase-9 Recruitment by the Apoptotic Protease Activating Factor 1. Nature 399, 549-557. 膜蛋白结构与功能领域Membrane protein structure and function Peng Zhang, Jiawei Wang, and Yigong Shi (2010). Structure and mechanism of the S component of a bacterial ECF transporter. Nature 468, 717-720. Epub 2010 Oct 24. Xiang Gao, Lijun Zhou, Xuyao Jiao, Feiran Lu, Chuangye Yan, Xin Zeng, Jiawei Wang, and Yigong Shi (2010). Mechanism of substrate recognition and transport by an amino acid antiporter. Nature 463, 828-832.Epub 2010 Jan 20. Yi Wang, Yongjian Huang, Jiawei Wang, Chao Cheng, Weijiao Huang, Peilong Lu, Ya-Nan Xu, Pengye Wang, Nieng Yan, and Yigong Shi (2009). Structure of the formate transporter FocA reveals a pentameric aquaporin-like channel. Nature 462, 467-472. Xiang Gao, Feiran Lu, Lijun Zhou, Shangyu Dang, Linfeng Sun, Xiaochun Li, Jiawei Wang, and Yigong Shi (2009). Structure and Mechanism of an Amino Acid Antiporter. Science 324, 1565-1568. Epub 2009 May 28. Xiaochun Li, Boyuan Wang, Lihui Feng, Hui Kang, Yang Qi, Jiawei Wang, and Yigong Shi (2009). Cleavage of RseA by RseP requires a carboxyl-terminal hydrophobic amino acid following DegS cleavage. Proc. Natl. Acad. Sci. USA 106, 14837-42 [Epub 2009 August 18]. Liang Feng, Hanchi Yan, Zhuoru Wu, Nieng Yan, Zhe Wang, Philip D. Jeffrey, and Yigong Shi (2007). Structure of a Site-2 Protease Family Intramembrane Metalloprotease. Science 318, 1608-1612. Zhuoru Wu, Nieng Yan, Liang Feng, Adam Oberstein, Hanchi Yan, Rosanna P. Baker, Lichuan Gu, Philip D. Jeffrey, Sinisa Urban, and Yigong Shi (2006). Structural analysis of a rhomboid family intramembrane protease reveals a gating mechanism for substrate entry. Nature Structural & Molecular Biology 13, 1084-1091. 2006 Nov 10; [Epub ahead of print].

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“21世纪是生命科学的世纪。”这句盛传已久的话据说出自陈章良,激(keng)励(hai)了无数有志青年加入生命科学的大军,想必也曾成为生物研究者们在实验室的无数个漫漫长夜中坚持下去的动力。但是:二十一世纪是生命科学的世纪,大家可以去做生物相关方向的研究,但是千万别读生物系,那样就完了!——欧阳颀

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